Rola proteînan di laşê mirov de

Girîngiya mezin a proteînan ji bo laş ji ber fonksiyonên wan e.

Fonksiyonên bingehîn ên proteîn ên pêşkêşkirî girîngiya vê çîna madeyan di ewlehiya jiyana normal a mirovan de destnîşan dikin.

Di sedsala 19-an de, zanyar diyar kirin:

• cesedên proteînê yekta, cinsê jiyanê,
• metabolîzmaya domdar di navbera tiştên zindî û jîngehê de hewce ye.

Van bendan heya niha bê guhar dimînin.

Kêmasiya bingehîn a proteînan

Yekîneyên mezin ên molekuler ên proteînek hêsan a ku proteîn jê re dibêjin proteîn ji hêla blokên piçûk ve bi kîmyayî ve girêdayî têne damezirandin - amino acîdên bi parçeyên identical û cihêreng. Berhevokên strukturên wusa ji hêla heteropolymers ve têne gotin. Tenê 20 nûnerên çîna amînoyên laş her gav di proteînên xwezayî de têne dîtin. Kêmasiya bingehîn a proteînan bi hebûna mecbûrî ya karbonê - C, nîtrojen - N, hîdrojen - H, oksîjen - O. Sulfur - S tête dîtin bi gelemperî tête dîtin. Di proteînên kompleksê de ku wekî proteîd têne gotin, maddeyên din di nav rezên amino acîd de hene. Bi vî rengî, fosfor - P, pîvok - Cu, hesin - Fe, iodine - I, selenium - Se dikare di binheviya wan de be.

Acîdên aminocarboxylîk ên proteînên xwezayî ji hêla strukturên kîmyewî û girîngiya biyolojîkî ve têne categor kirin. Dabeşkirina kîmyewî ji bo kîmyewî, biyolojîkî - ji bo her kesî girîng e.

Di laşê mirovî de her gav her du guharînên veguherînê hene:

• hilweşandin, oxidation, dravkirina hilberên xwarinê,
• synthesiya biyolojîk a madeyên bingehîn ên nû.

12 amino acîdên ku ji her gavê di proteînên xwezayî de têne dîtin bi hêla syntolojiya biyolojîk a laşê mirov têne afirandin. Ew bi veguhastinê tête navandin.

8 amînoksîdan di mirovan de qet nayê hevber kirin. Ew domdar in, divê bi rêkûpêk bi xwarinê werin dayîn.

Li gorî hebûna acîdên amino-karboksilîk ên bingehîn, proteîn li du çînên têne dabeş kirin.

• Proteînên bêkêmasî hemî amînoyên ku ji hêla laşê mirov ve hewce ne. Di koma hewceyê ya amînoyên pêwîst de proteînên qehweyê, hilberên xurek, pîvaz, goştê heywanan, derya û masîyên ava vexwarinê, hêk hene.

• Di proteînên kêmaskirî de, dibe ku yek an zêdetir acîdên girîng kêm bibin. Van proteînan vedigirin.

Ji bo nirxandina kalîteya proteînên xwarinê, civaka cîhanî ya bijîjkan wan bi proteînek "îdeal" ve berhev dike, ku bi beramberî hûrguliyên amînoyên girîng û bingehîn ve verast kiriye. Di xwezayê de, proteînek "îdeal" tune. Wekî ku nêzîkî wî wekî proteînên heywanan e. Proteînên nebatan bi gelemperî ji berhevbûna normatû ya yek an zêdetir amînoksîdan ne bes in. Heke madeya winda bête zêdekirin, proteîn dê tam bibe.

Avkaniyên bingehîn ên proteîna nebatê û bi eslê xwe heywanê

Di civata zanyarî ya navmalî de ku li lêkolînek berfireh a kîmyewiya xwarinê dixebite, komek profesor A.P. Nechaev, hevalên wî û xwendekar radiweste. Tîmê naveroka proteînê di hilberên sereke yên xwarinê de li ser bazara Rûsyayê peyda kir.

• Girîng! Hêjmarên naskirî derheqê naveroka proteînê di 100 g ya hilberê de, ku ji beşa mestirîn rizgar dibe, agahdar dike.

• Amountêwaza herî mezin a proteînê li sos, tovên kungû û pezikan (34.9 - 26.3 g) tê dîtin.
• Nirxên ji 20 û 30 gram di peas, fasûlî, pîvaz, û tovên tîrêjê de têne dîtin.
• Almonds, cashew, hazeln bi hejmarên ji 15 ber 20 gr têne diyar kirin.
• Nivîşk, pasta, piraniya genim (ji bilî orîlek, kuncikên behrê) ji 10 heya 15 gr proteîn di her 100 gram hilberê de heye.
• Rice, grits corn, nan, sûk, îsotên hişk di nav 5 û 10 gr de tê.
• Di 100 gram cûrbicûr, mêşnermê de, potatîk, fêkiyan, hin cûreyên çîlekan, naveroka proteînê ji 2 ber 5 gram e.
• Pêris, rihan, carrot, îsotên şîrîn xwedan proteînek piçûktir e, nîgarên wan ji 2 graman derbas nebin.

Heke we nikarîbû li vir jimarek avahiyek nebat bibîne, wê hingê hebûna proteînê li wê jî pir kêm e yan jî li tevahî tune ye. Mînakî, di ava fêkiyan de proteînek pir kêm heye, di nav rûnên nebatî yên siruştî de - ne di cih de.

• Hûrbûna proteîneya herî zêde di goştên masî, şilikên hişk û hilberandî, û goştê rahîbayê de (ji 21.1 ber 28.9 g) hate dîtin.
• Jimareke mezin ji hilberan ji 15 heta 10 gram proteîn dihewîne. Ev çûkek e, masîgirê deryayê (ji bilî capelin), goştê gûzê, shrimp, squid, penêr, çay feta, masîyên ava şor.
• Capelin, hêkek mirîşk, porkê di hilberîna her 100 gramî de 12,7 heta 15 gram proteîn heye.
• Yogurt, cheese cheese bi hejmarên 5 - 7.1 gr têne diyar kirin.
• Milk, kefir, şîrê pijandî, fêkî şorbe, krem ​​ji 2.8 ber 3 gram proteîn tê de.

Agahdariya li ser çavkaniyên sereke yên proteînên nebatî û heywanê di hilberên ku di binê teşebusa teknolojîk a pir-qonaxê de (şilav, sausages, ham, sausages) ne balkêş e. Ew ji bo xwarinên tendurist ên birêkûpêk ne têne pêşniyar kirin. Bikaranîna kurt-hilberên wusa ne girîng e.

Rola proteînê di çandiniyê de

Di encama pêvajoyên metabolê de di laş de, molekulên proteînê yên nû bi domdarî, li şûna yên kevn, pêk tên. Rêjeya synthetic di organên cûda de ne yek e. Proteînên hormonî, wek mînak, însulîn, di demjimêr, hûrdeman de pir zû têne restore kirin (resynthesized). Proteîneyên li kezebê, mîkroşên zikê di 10 rojan de nû têne nûve kirin. Molekulên proteîn ên mêjî, masûlkeyan, tansiyona pêvek têne dirêjtirîn mayîn, hevsengiya restorasyonê (resyntesis) dikare heta şeş mehan dom bike.

Pêvajoya karanîna karanîna û syntetîzasyonê bi balansa nîtrojenê ve tête kirin.

• Di kesek de avakirî bi tenduristî tam, balansê nîtrojenê zer e. Di vê rewşê de, girseya girseyî ya nîtrojenê ku di proteînan de bi proteînan re tê peyda kirin bi girseya girseyî ye ku bi hilberên hilweşînê ve tê derxistin.
• Organîzmên ciwan bi lez pêşve diçin. Balansa nîtrojen erênî ye. Proteînek pir heye, kêm jî qebrîf dibe.
• Di pîrbûnê de, mirovên nexweş, balansa nîtrojenê neyînî negatîf e. Girseya nîtrojenê ya ku bi hilberên metabolê ve hatî derxistin ji ya ku bi vexwarinên xwarinê re digihîje mezintir e.

Rola proteînê di vexwarinê de ew e ku meriv bi mîqdara pêwîst a amino acid re têkildar ji bo beşdarbûna di pêvajoyên biyolojîk ên laş de peyda bike.

Ji bo ku metabolîzmayek normal peyda bike, girîng e ku meriv bizane ka çiqas proteîn hewce dike ku rojane vexwe.

Fizîologên navmalîn û Amerîkî pêşniyar dikin ku ji 0,8 - 1 g proteînê per 1 kg giraniya mirov bixwin. Hejmar bi navînî pir in. Mêjû bi temen, cewhera xebatê, şêwaza kesê ve girêdayî ye. Bi gelemperî, ew pêşniyar dikin ku rojek ji 60 gram heta 100 gram proteîn bixwe bikin. Ji bo zilamên ku bi karê fîzîkî ve mijûl dibin, norm dikare rojane 120 gram zêde bibe. Ji bo kesên ku bi şehreza, nexweşiyên infeksiyonê têne vegotin, norm jî rojane 140 gram zêde dibe. Diabetics bi parêzên bi naveroka pir hilberên proteîn têne pêşniyar kirin, ku dikarin rojê bigihin 140g. Divê mirovên bi nexweşiyên metabolê, mêldarê gûtbûnê be, pêdivî ye ku proteîn kêmtir bikar bînin. Norm ji bo wan rojane 20 - 40 gram e.

Ji bo kesên ku di werzîşên çalak de hene ku bi girseya lemlatê zêde dibin, norm zêde dibe, dikare bigihîje 1.6-1.8 gram per 1 kg giraniya werzişê.

• Girîng! Êwirmend e ku ji bo rahînerê bersiva pirsê zelal bike - di dema werzişê de çend proteîn divê were vexwarin. Profesyonel di derheqê lêçûnên enerjiyê de ji bo her cûreyên perwerdehiyê, awayên ji bo domandina tevgera normal a laşê atolyeyê xwedî agahdarî ne.

Ji bo bicihanîna hemî fonksiyonên fîzîkîolojî, girîng e ku ne tenê hebûna amînoyên pêwîst di proteînê de, lê her weha bandorkirina asîmîlasyona wan jî girîng e. Molekulên proteînê xwedan astên cihêreng ên rêxistinbûnê, solubility, asta gihîştina enzîmên gihîştî hene. 96% proteînên şekir, hêk bi bandorker têne hilweşandin. Di goşt de, masî,% 93-95 proteînan bi ewlehî têne şopandin. Îstîsna proteînên çerm û porê ye. Berhemên proteînîkî yên hêşînayî ji hêla 60-80% ve têne vebirin. Di nebatan de, 80% proteîn tête, di potatan de - 70%, di nan - 62-86%.

Dabeşa ku ji proteînan ji çavkaniyên heywanê tê pêşniyarkirin divê ji% 55 ji tevaya gişteya proteînê be.

• Kêmasiya proteînê di laş de dibe sedema guherînên girîng ên metabolê. Wateyên weha patolojî têne navandin, dravîtî, kwashiorkor. Ji bo cara yekem, binpêkirin di nav niştecîhên eşîrên çolê yên Afrîkayê de hate xuyang kirin, bi taybetmendiyek nîtrojenek neyînî, karûbarê zencîreya zirav, bêhêziya mestîk, û mezinbûna dirûnê hate diyar kirin. Kêmasiya proteînek parçe dikare bi nîşanên hevbeş pêk were, ku meriv dikare ji bo demek nerm be. Bi taybetî xeternak hebûna proteînê di laşê zarok de ye. Tiştên bi vî rengî yên parêzî dikarin kêmasiya laşî û rewşenbîrî ya kesek mezin bibin provoke.

• Proteîna zêde di laş de pergala dermanê zêde dike. Barê li ser gurçikan zêde dibe. Bi patholojîyên heyî yên di nav êşa gurçikê de, pêvajo dikare giran bibe. Ger pir zêde proteîn di laş de bi kêmbûna pêkhateyên din ên hêja yên xwarinê re têkildar be, pir xirab e. Di demên kevnar de, li welatên Asyayê rêbazek darvekirinê hebû, di nav de ku mehkûm bi tenê goşt tê xwarin. Wekî encamek, sûcdar ji avakirina hilberên rot di zikê de, li dû vê jehrê mir.

Rêbazek maqûl ji bo peydakirina laş bi proteînê karûbarê bi bandor a hemî pergalên jiyanê misoger dike.

Dîroka xwendinê

Proteîn cara yekem di sala 1728-an de ji hêla thetalî Jacopo Bartolomeo Beccari ve ji tovê genim hat wergirtin (bi şiklê glutenê). Proteins di sedsala 18-an de ji encama xebata kîmologîstê fransî Antoine de Fourcroix û zanyarên din ên ku xwedan taybetmendiya proteînan di bin bandora germ û asîdan de qewimîne di nav pola yekîn a molekulên biyolojîk de hatin qewirandin. Di wê demê de, proteînên wekî albumin ("hêka sipî"), fibrîn (proteîna ji xwînê), û gluten ji genimê genim vekolîn.

Di destpêka sedsala 19-an de, hin agahdarî li ser berhema bingehîn a proteînan digihîje; hat zanîn ku amino acîd di dema hîdrolîzasyona proteînan de ava dibin. Hin ji van amino acîdan (mînaka glycine û leucine) berê hatine diyar kirin. Li ser bingeha analîtikek berhevoka kîmyewî ya proteînan, kîmologê Hollandî Gerrit Mulder hîpotez kir ku hema hema di hemî proteînan de formulasyonek wekhevî ya empirîkî heye. Di 1836 de, Mulder yekem modela avahiya kîmyewî ya proteînan pêşniyar kir. Li ser bingeha teoriya radîkalan, wî piştî gelek refînansan gihîştibû vê encamê ku yekîneya strukturî ya hindiktirîn a proteîneyê pêkhatina jêrîn e: C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. Wî ev yeka "proteîn" (Pr) (ji Yewnanî re kir. Protos - yekem, seretayî), û teorî - "teoriya proteînê". Peyva "proteîn" bixwe ji hêla kîmyatorê swêdî Jacob Berzelius ve hat pêşniyar kirin. Li gorî Mulder, her proteîn ji gelek yekîneyên proteîn, sulfur û fosforus pêk tê. Mînakî, wî pêşniyar kir ku formula 10% FrSP binivîse. Mulder di heman demê de hilberên hilweşîna proteînan - amino acîd jî xwend û ji bo ku yek ji wan (leucine) jî bi xeletiyek piçûktir a xeletiyê, wî giraniya molekulê destnîşan kir - 131 dalton. Bi berhevkirina daneyên nû yên li ser proteînan, teoriya proteînê dest bi rexnekirinê kir, lê, tevî vê yekê, heya dawiya 1850-an ew dîsa jî wekî gerdûnî hate qebûl kirin.

Di dawiya sedsala 19-an de, piraniya amînoyên ku proteînan çê dikin lêpirsîn bûn. Di dawiya 1880-an de. Zanyarê rûs A. Ya.Danilevsky destnîşan kir hebûna komên peptide (CO - NH) di molekula proteînê de. Di sala 1894-an de, fîzyologê Alman Albrecht Kossel teoriyek pêşxist ku li gorî wan amino acîd hêmanên bingehîn ên proteîn in. Di destpêka sedsala 20-an de, kîmologê Alman Emil Fischer ceribandin ku proteîn ji mayînên asîdên amînoyî yên bi girêdanên peptid ve girêdayî ne pêk tê. Wî di heman demê de analîza yekemîn a sekinîna amino acid a proteînê jî pêk anî û fenomena proteolîzmê rave kir.

Lêbelê, rola navendî ya proteînan di organîzmayan de heta naha 1926 nehatiye nas kirin, dema ku kîmologîstê Amerîkî James Sumner (paşê jî Xelata Nobel a li Kîmiyayê) diyar kir ku enzima urease proteînek e.

Inareserkirina yekdengiya proteînên paqij paqijkirina studyoyê zehmet kir. Ji ber vê yekê, lêkolînên yekem bi karanîna wan polypeptîdên ku dikarin bi hêsanî werin paqij kirin di hêjmareyên mezin de, ango, proteînên xwînê, hêkên mirîşkê, toksînên cûrbecûr, û her weha enzîmên digotin / metabolîk ku piştî qeçaxkirina pez têne sekinandin hatine kirin. Di dawiya 1950-an de, şirket Armor Hot Dog Co. karibû ku kilamek pankreasê kovî ya ribonuclease A, ku ji bo gelek lêkolînan bûye hedefek ceribandî.

Fikra ku struktura navîn a proteînan encama avakirina girêdana hîdrojenê di navbêna aminoacîdê de ye, di sala 1933 de ji hêla William Astbury ve hat pêş xistin, lê Linus Pauling zanyar yekem tête hesibandin, ku bi serfirazî pêkanîna avahiya navîn a proteînan hate pêşandan. Piştra, Walter Kausman, li ser bingeha xebata Kai Linnerstrom-Lang, ji ​​bo têgihiştina qanûnên avakirina avahiya sêyemîn a proteînan û rola têkiliyên hîdrofobîk ên di vê pêvajoyê de rolek girîng çêkir. Di dawiya 1940-an û destpêka 1950-an de, Frederick Senger ji bo sekinandina proteînan rêbazek pêşxist, ku wî ji hêla 1955 ve du serhêlên amîno-acid du zincîra însulînê destnîşan kir, ku nîşan da ku proteîn polîmerên linear ên amino acîdan in, û ne şaxberî ne (mîna hin şekir. ) zincîr, koloîd an cîkol. Yekem proteîn, rêzika amînoyî ya ku ji hêla zanyarên Sovyetî / Rusî ve hatî damezrandin, di 1972-an de aspartate aminotransferase bû.

Yekem avahiyên berbiçav ên proteîn ên ku ji hêla dravdana X-ray ve hatî wergirtin (analîzkirina pîvanê X-ray) di dawiya salên 1950-an û destpêka 1960-an de nas kirin, û strukturên ku di 1980-an de bi karanîna resenîkî ya magnetîkî ya nukleer ve hatin vedîtin. Di 2012-an de, Banka Data Protein nêzîkî 87,000 strukturên proteînê hebû.

Di sedsala 21-an de, lêkolîna proteînan berbi astek nû ya qayîtî vedihewîne, dema ku ne tenê proteînên paqijkirî yên ferdî têne lêkolîn kirin, lê her weha guhertina hevdemî ya di hejmarê û guherînên post-wergerandinê de jî hejmareke pir mezin a proteînên hucreyên yekbûyî, tansiyon an tevahiya organîzmayên. Biyolojiya vê deverê tête proteomolojîk. Bi karanîna rêbazên bioinformatics, ev gengaz bûye ku ne tenê pêvajoyên daneyên analîzkirina rîfrasyona X-ray pêvajoyê bikin, lê her weha têgihîştina strukturê proteîn li ser bingeha wê ya amino acîd. Heya niha, mîkroskopiya cryoelectron a kompleksên proteîn ên mezin û pêşbînîkirina strukturên hûrgelan ên domên proteînê yên ku bi karanîna bernameyên computer vedigerin, nêzikbûnek rastîn a atomê ye.

Mezinahiya proteînê dikare bi maneyên asîdên amînoyî an li daltonan (giraniya molekulê) were pîvandin, lê ji ber mezinbûna berbiçav ya mêjûyê, girseya proteînê li yekîneyên derweşandî tê gotin - kilodaltons (kDa). Proteînên yeast, bi gelemperî, ji 466 amino acid mayîn pêk tê û xwedan giravek mêjî 53 kDa ye. Proteîna herî mezin a ku naha tête zanîn - titin - pêkhatek ji saromesresên masûlkan e, giraniya molekulê di navbêna cûrbecûr yên wê (isoforms) de di navbera 3000 û 3700 kDa de dimîne. Titin yê masûlka soleus (lat. Soleus) ya kesek ji 38,138 amino acîd pêk tê.

Amfotericity

Proteins xwedan taybetmendiya amphotericiyê ye, ew e ku, li gorî şertan ve girêdayî, ew herdu taybetmendiyên acidî û bingehîn jî destnîşan dikin. Di proteînan de, gelek celeb komên kîmyewî hene ku di çareseriya avî de dikarin ionization bibin: mayînên acid karboksilîk ên zincîra alîgirên asîdên amînoyî yên acîd (asîdên acartîk û glutamîk) û komên ku bi azotê ve hene ji zencîreyên alîgirên amînoyên bingehîn in (di serî de koma ε-amîno ya lysine û amidine reha CNH (NH)₂) arginine, bi rengek piçûktir - vexwarina histidolê ya idzidazole). Her proteîn bi xalek isoelectric (pI) - acidityê navîn (pH) tête diyar kirin, li ku baca gişta elektrîkê ya molekulên vê proteînê ne zero ye û, li gorî vê yekê, ew di qada elektrîkî de (ji bo nimûne, ji hêla electrophoresis) ve dernakevin. Di xala isoelectric de, hydration û solubility of proteîn kêmtirîn e. Nirxa pI girêdayî bi rêjeya hûrgelên asîdên asînîk û bingehîn ên proteînek di proteînek de: ji bo proteînên ku di piraniya tepişteyên amino acid ên zexîreyê de hene, xalên isoelectric li herêma acidîk de radiwestin (proteînên bi vî rengî jê re acidî tê gotin), û di proteînên ku xwedan rehên mayîn ên bingehîn digirin de, ew li herêma alkaline (proteînên bingehîn) in. ) Nirxa pI ya vê proteînê jî dikare li gorî hêza ionîk û celebê çareseriya bufferê ya ku lê tê de cih digire, ji ber ku saloxên nefer li ser asta ionîzasyona komên kîmyewî yên proteînê bandor dike. PI ya proteînîkî dikare were destnîşankirin, ji bo nimûne, ji meylek titûnê an ji hêla veberhênana isoelectric.

Bi gelemperî, pI ya proteînek bi fonksiyona ku ew pêk tîne ve girêdayî ye: xala isoelectric ya piraniya proteînan di nav tûşên vertebrate de ji 5.5 heta 7.0 digire, lê di hin rewşan de nirx di nav deverên zehfî de dimînin: mînakî, ji bo pepsin, enzimaya proteolytîk a hişk ajalînîkî. ava pI

1, û ji bo salmins - proteîna protamine ya şekir ya salmon, taybetmendiyek ya ku naveroka arginînek bilind e - pI

12. Proteînên ku ji ber danûstendina elektrostatîk a bi komên fosfatê re ne bi acîdên nukleîk ve girêdin bi gelemperî proteînên sereke ne. Mînakek proteînên wusa histones û protamîn in.

Proteînan çi ne?

Proteins bihevra organîk a giraniya giran a molekulî ye ku ji rezên amino acîd pêk tê, bi rengek taybetî têne hev. Her proteîn bi navgîniya xwe ya amînoyî ya kesane, cîhê xwe di cîh de heye. Pêdivî ye ku meriv fam bike ku proteînên ku dikevin laşê wan bi rengek nevekêşandî di nav wan de ne têne hilweşandin, ew ji hêla asîdên amînoyî ve têne hilweşandin û bi alîkariya wan laş proteînên xwe rehet dike.

22 amino acîd di avakirina proteînan de beşdar dibin, 13 ji wan dikarin li yeka din werin veguheztin, 9 - fenîlalanlîn, triptophan, lîsîn, histidîn, threonine, leucine, valine, isoleucine, methionine - domdar in. Kêmbûna acîdên nederbasdar di laş de ne mumkun e, ev yek dê bibe sedema laşgirtina laş.

Vê girîng e ku ne tenê rastiya ku proteîn têkeve hundurê laşê, lê di heman demê de kîjan amino acîd jî pêk tê!

Proteîn çi ye?

Proteins (proteîn / polypeptides) - materyalên organîk, polîmerên xwezayî ku bîst amînoyên têkildarî têkildar in. Kombînan gelek celeb peyda dikin. Laş bi hevzêdehiya diwanzdeh amino acîdên navborî de bixweber dibe.

Heşt ji bîst amino acîdên bingehîn ên ku di proteîn de têne dîtin bi laşê li ser laşê xwe têne çêkirin, ew bi xwarinê têne wergirtin. Van valine, leucine, isoleucine, methionine, triptophan, lysine, threonine, fenylalanine, ku ji bo jiyanê girîng in.

Proteînan çi dibe

Cûdabûnê di navbera heywan û nebat de (bi eslê xwe). Du celeb vexwarin hewce ne.

Animal:

Hêkek spî bi hêsanî û hema hema bi tevahî ji hêla laşê ve tête şandin (90-92%) Proteinsên hilberên şîrê yên hişkandî hinekî xirab in (% 90%). Proteinsên bi tevahî şekir tewandî hîn kêm kêmtir tête kirin (heya 80%).
Di nirxa herî baş a amino acîdên bingehîn de nirxa goşt û masî.

Vegetable:

Soy, canola û cottonseed ji bo laşê xwedî rêjeyek navîn a amino acid e. Di zeviyan de, vê rêjeyê qels e.

Bi hilberê bi asîdek amînoyek îdeal tune hilber tune. Nermkirina adil tevlihev a proteînên heywanan û nebatan e.

Bingeha nermalavê "bi qanûnan" proteîna heywanê ye. Ew di asîdên amînoyî yên domdar de dewlemend e, û baştirkirina başbûna proteîna nebatî peyda dike.

Fonksiyonên proteîn di laş de

Di nav hucreyên tîrêjê de ne, ew gelek fonksiyonê dike:

1. Parastin. Fonksiyona pergala naparêziyê nehiştina madeyên biyanî ye. Hilberîna antîdîpê çê dibe.
2. Veguhestin. Theêkirina cûreyên cûda, ji bo nimûne, hemoglobin (peydakirina oksîjenê).
3. Regular. Diravek paşîn a hormonal pêk tîne.
4. Pêşandin. Hemî celeb tevger actin û myosin peyda dikin.
5. Plastîk. Rewşa tansiyonê ya girêdanê bi hêla naveroka kolagjenê ve tête kontrol kirin.
6. Katalanî. Ew katalîzator e û şansê derbasbûna hemî reaksiyonên biyolojîkî zûtir dike.
7. Parastin û veguhestina agahdariya gene (molekulên DNA û RNA).
8. Enerjî. Theêkirina gişt bedenê bi enerjiyê.

Yên din şilav peyda dikin, ji berhevkirina xwarinê berpirsiyar in, metabolîzmê rregull dikin. Proteîna rhodopsin a wênesazkar berpirsiyariya fonksiyonê dîtbar e.

Deverên xwînê elastin digirin, ji ber vê yekê ew tevahî dixebitin. Proteîna fibrînogjenî hevahengiya xwînê peyda dike.

Nîşaneyên nebûna proteîn di laş de

Kêmasiya proteînan bi malnişînbûnê û şêwaza jiyanek hîpertaktî ya mirovê nûjen, bûyerek pêkve ye. Di rengek nermîn de bi bîhnek birêkûpêk û performansa nebaş tête diyar kirin. Bi zêdebûna hejmarên nefsî re, laş bi rêya nîşanan nîşan dide:

1. Qelsbûn û serêşiya giştî. Kêm û çalakiya kêmbûnê, xuyangbûna masûlkeyên laşê bê xetimandina laşî ya taybetî, kêmkirina hevrêziya tevgeran, qelskirina bala û bîra.
2. Serî û xewa xirabtir. Bêdewletbûn û xeyaliya encamê nîşan dide tunebûna serotonin.
3. Mooduwazên dravî yên gelemperî, qirêj. Kêmasiya enzîm û hormonan ji nû ve laşkirina pergala nervê provoke dike: bêhntengiya ji bo her sedemê, agirbestek bêserûber, sînordarkirina hestyarî.
4. Skinermê zer, rêş kirin. Bi kêmbûna proteînek hejmar re, anemia pêşve dibe, nîşanên ku zuwa û piyalê çerm, mîzên mukusî ne.
5. Swewtkirina gurmên. Naveroka proteîngeheke kêm a plazmayê balansek ava-xwê hilweşîne. Kulika xwerû di nav êş û kêzikan de felcî diherike.
6. Nexweşiya birînan û birînên xirabtir. Ji ber tunebûna "materyalek avahî" tamîrkirina hucreyê tê asteng kirin.
7. Fragility û şilbûna por, şikilbûna nails. Xuyangbûna dandruff ji ber çermê hişk, jêhatîbûn û pelçiqandina plakaya goşeyê nîşana herî gelemperî ya laş di derbarê kêmbûna proteînê de ye. Por û naylon bi domdarî dibin û yekser bersiva nebûna materyalên ku mezinbûn û rewşek baş çêdikin re bersiv didin.
8. Kêmasiya birîna bêserûber. Windakirina kîloyan ji ber sedemên zelal ji sedema hewcedariya laş ji bo kêmbûna proteînê ji sedema girseya lemlate nayê.
9. Fikestina dil û berikên xwînê, xuyangiya kurtbûna bêhnê. Pergalên tîrêjê, vegirtinê û genitourinary jî xirab dibin. Dyspnea bêyî xetereya laşî, bêhnê bê sar û nexweşiyên viral xuya dibe.

Li gel xuyabûna nîşanên bi vî rengî, divê hûn tavilê rêz û kalîteya xwarinê biguhezin, şêwaza jîna xwe ji nû ve binirxînin, û ger xirabtir bibin, bi bijîşk re şêwir bikin.

Proteiniqas proteîn ji bo asîmîlasyonê hewce ye

Rêjeya xercê per roj bi temenê, cins, celebê kar ve girêdayî ye. Daneyên li ser standardan di sifrê de (jêrîn) têne pêşkêş kirin û ji bo giraniya normal hatine sêwirandin.
Kişandina proteînê ya pir caran vebijarkî ye. Her yek ji bo xwe formek guncan destnîşan dike, tiştê bingehîn ew e ku rêjeya têkdana rojane bigire.

çalakiya laşîHêjahiya temenê Proteinêkirina proteînê bi rojê, g Ji bo mêranJi bo jinan Bi tevahîBi eslê xwe heywanîBi tevahîBi eslê xwe heywanî Barkî tune18-4096588249 40-6089537545 Asta piçûk18-4099548446 40-6092507745 Beşa navîn18-40102588647 40-6093517944 Asta bilind18-40108549246 40-60100508543 Periodîk18-4080487143 40-6075456841 Temenê teqawidbûnê75456841

Naveroka proteîna bilind di xwarinan de

Xwarinên proteîn ên tête pejirandin:

Ji hemî cûrbecûr goşt re, dê yekem cih piştî naveroka kulikê befrê be: 18.9 g .. Piştî wê, pork: 16.4 g, berx: 16.2 g.

Seafood û squid serokên ne: 18.0 g.
Masîya herî dewlemend ji bo proteînan salmon e: 21.8 g, dûre salmon roşenbîr: 21 g, pike perçê: 19 g, mackerel: 18 g, herring: 17.6 g û cod: 17,5 g.

Di nav hilberên dairy de, kefir û sosê bi zexmî helwest digire: 3.0 g, paşê şekir: 2.8 g.
Germên bilind - Hercules: 13.1 g, millet: 11,5 g, semolina: 11.3 g

Pêdivî ye ku norm bizanibin û hesabên derfetên darayî bigirin, hûn dikarin bi rengek rast menu pêk bînin û piştrast bin ku ew bi rûn û karbohîdartan ve tê têr kirin.

Di nav rûnê de rêjeya proteînê

Divê proteîna proteîn, fêkiyan, karbohîdartan di parêzek tendurist de (li gram) 1: 1: 4 be. Mifteya balansa nanek tendurist dikare bi rengek din temsîl be: proteînan 25-35%, rûnê 25-35%, karbohîdartan 30-50%.

Di heman demê de, pêdivî ye ku fêkiyan kêrhatî bin: rûnê zeytûn an kinc, rûn, rûn, penîr.

Karbohîdartan di pûtek de makarokek hişk, her fêkiyên nû, û her weha fêkî / fêkiyên hişk, hilberên şîr-şekir in.

Di beşan de proteînan dikare bi vebijarkî were hevber kirin: nebat + heywan.

Amino Acid di proteîn de têne çêkirin

Dabeşker dikare bi laş bixwe bi hevûdu ve were çêkirin, lê peydakirina wan ji hundur jî çu carî ne zêde ye. Bi taybetî bi jiyanek çalak û ezmûnek fîzîkî ya mezin.

Hemî bêyî îstîsna girîng in, herî populer ya wan:

Alanine.
Ew metabolîzma karbohîdartan dişoxilîne, ji holê radibe toksînan. Berpirsyarê “paqijiyê” ye. Naveroka bilind di goşt, masî, hilberên şîr de.

Arginine.
Pêdivî ye ku meriv her masûlkeyan, çermê tendurist, kartol û hevgirtî girêbide. Parzûnkirina şewitandinê û fonksiyonê pergala parastinê dide. Ew di her goşt, şîr, fêkiyan de, gelatinî ye.

Aspartîk asîd.
Balansa enerjiyê peyda dike. Fonksiyona pergala nervê ya navendî baştir dike. Baş, çavkaniya enerjiyê ya goşt û berikên mûçikê, şîrê, cane şekir têr bikin. Di nav potat, nîsk, genim de tête çêkirin.

Histidine.
"Çêkerê" sereke yê laş di histamîn û hemoglobînê de têne veguherandin. Zûtirîn birînên derman dike, ji bo mekanîzmayên mezinbûnê berpirsiyar e. Têkelî pir di şîrê, genim û her goşt de ye.

Serene.
Neurotransmitter, ji bo karanîna zelal a mêjî û pergala nervê ya navendî, neçar e. Kûçik, goşt, dewar, soy heye.

Bi vexwarinên rast û awayê jiyanê ya rastîn, dê hemî amînoksîdan di laşê de ji bo hevberdana "cubes" û nimûneya tenduristî, bedewî û dirêjtirîn xuya bikin.

Causesi dibe sedema kêmbûna proteîn di laş de

1. Nexweşiyên enfeksiyonê yên gelemperî, qelskirina pergala parastinê.
2. Stres û fikar.
3. Pîrbûn û hêdî hêdî hemû pêvajoyên metabolîk.
4. Bandorek neyînî ya karanîna dermanên kesane.
5. Di karên gihanê de têkçûn.
6. Birîndarbûn.
7. Li ser bingeha xurek fast, hilberên tavilê, hilberên nîv-qedandî yên qalîteya kêm.

Kêmasiya yek amînoyek yek dê hilberîna proteînek taybetî rawestîne. Laş li ser prensîba "tijîkirina dengan" rêxistin dibe, lewra amînoyên winda dê ji proteînên din werin derxistin. Ev "nûvekirin" fonksiyonê organan, masûlkeyan, dil, mêjî û piştre nexweşî provoke dike.

Kêmasiya proteînê di zarokan de mezinbûnê asteng dike, dibe sedema seqetiyên laşî û giyanî.
Pêşveçûna anemia, xuyangkirina nexweşiyên çerm, patholojiya hestî û masûlkeyên masûlkî navnîşek bêkêmasî ya nexweşan e. Dîstrofiya proteînek zirav dikare bibe sedema bêhntengî û kwashiorkor (cûreyê dîstofîzasyona giran ji ber kêmbûna proteînan).

Gava proteînan laşê we dike

• pêşwaziya zêde
• nexweşiyên kronîk ên kezebê, gurçikan, dil û xweyên xwînê.

Oversupply bi gelemperî ji hêla giyana tevlihev a naverokek ji hêla laş ve nayê.Ev di wan de çêbibe ku dixwazin bêyî ku şopandina pêşniyarên trênkar û parêzvanan bikin, masûlkeyan zûtir bikin.

Pirsgirêkên "zêde" wergirtinê ev in:

Têkçûna renal. Rêjeyên zêde yên organên giran ên proteînê, tevgera wan a xwezayî hilweşînin. "Filter" nikare barkirinê bikişîne, nexweşiya gurçikê xuya dike.

Nexweşiya kezebê. Proteîna zêde di nav xwînê de ammonia çêdike, ku rewşa kezebê xirabtir dike.

Pêşveçûna atherosclerosis. Piraniya hilberên heywanan, ji bilî materyalên kêrhatî, di nav xwe de fat û kolesterolê jî hene.

Divê mirov bi patholojiya kezebê, gurçikan, pergala kardiovaskulîk û vesazkirinê ve were girtin divê pêdiviya proteînê bi sînor bike.

Lênihêrîna tenduristiya xwe bi destê kesên ku ji wê ditirsin xelat digirin. Ji bo ku hûn encamên giran negirin, hûn hewce ne ku hewceyê laş ji bo başbûnê bîr bînin. Bişkek tam, nermbûn, serdana pisporan dê ciwanan, tenduristî û jiyanê dirêj bike.

Solubility

Proteins di nav solubility di avê de diguhezin. Proteinsên rîpelandî yên avê albûmîn tête gotin, van proteînên xwînê û şîrê pêk tîne. Nekêşbar, an scleroproteins, ji bo nimûne, keratin (proteîna ku ji por, porê mammals, feqîrên çûkan, hwd.) Û fîbrîn pêk tê, ku beşek ji silk û kumikê ye. Solubility a proteînê ne tenê bi bingeha wê, lê ji hêla faktorên derveyî ve tête destnîşankirin, wekî cewherê solvent, hêza ionic û pH ya çareseriyê.

Proteins di heman demê de di nav hîdrofîlîk (şûnda avê de) û hîdrofobîk (ava vexwarinê) de têne parçekirin. Piraniya proteînên cîtoplazm, nucleus, û naveroka navberî, tevî keratin bêserûber û fibroin, hîdrofîlîk in. Piraniya proteînên ku mizgeftên biyolojîkî pêk tînin hîdrofobîk in - proteînên mîzgefta entegre ku bi lîpîdên hîdrofobîk ên mizgeftê re hevaltî dike (van proteînan bi gelemperî xwedan malperên hîdrofîlî ne).

Biyosinzasyona proteînê di laş de

Biosyntesisê proteîn - damezrandina di laşê proteînên xwestî de ji asîdên amînoyî bi hevberkirina wan bi cûreyek taybetî ya girêdana kîmyewî - zincîra polypeptide. DNA agahdariya struktura proteînê digire. Sinetkirin bixwe beşek taybetî ya hucreya ku jê re ribosome tê gotin vedigire. RNA agahdariya ji genê xwestî (cîhê DNA) digire nav ribosome.

Ji ber ku biyolojiya proteîn pirjimar, tevlihev e, agahdariya ku di bingeha hebûna mirovan de hatine danîn - DNA bikar tîne, bikar tîne, synthesiya wê kîmyewî karekî dijwar e. Zanyar fêr bûne ku meriv çawa hin enzîm û hormonan fînanse bike, lê peywira herî girîng a zanyarî peydakirina proteînan bi karanîna endezyariya genetîkî ye.

Veguhestin

Fonksiyona veguhastinê ya proteînek xwîna taybetî - hemoglobîn. Spas ji vê proteînê re, oksîjenûzê ji kezebê di laş û laşên laş de radibe.

Ew di çalakiyê de proteînên pergala parastinê yên ku jê re dibêjin antîdotî pêk tê pêk tê. Ew antîseptên ku tenduristiya laşê diparêze, ew ji bakteriyan, virusan, pozan diparêze, û hiştin ku xwîn li cihê birînek vekirî mûyek çêbike.

Fonksiyonê nîşana proteînan ji bo veguhestina nîşanan (agahdariyê) di navbera hucreyan de ye.

Normên Protein ji bo mezinan

Pêdiviya bedena mirov a ji bo proteînê rasterast bi çalakiya laşî ya wê re girêdayî ye. Her ku em zêde dibin, zûtir hemî reaksiyonên biyolojîk di laşê me de derdikevin. Kesên ku bi rêkûpêk bixebitin bi qasî du caran ji proteîna kesê navîn hewce dike. Kêmasiya proteînê ji bo mirovên ku beşdarî sporê dibin xeternak e "zuwa dike" masûlkeyan û rihê tevahiya laş!

Bi navînî, norma proteînê ji bo mezinan re li ser bingeha hevahengê 1 g proteînê ji bo 1 kg giranî tê hesibandin, ango, ji bo mêran nêzîkê 80-100 g, ji ​​bo jinan 55-60 g. Di atolyeyên nêr de tê pêşniyar kirin ku meriv proteîna ku tê xerckirin ber rojê 170-200 g zêde bike.

Nermkirina proteîn a ji bo laş

Xwarinê ya bêkêmasî ya ku laşê bi proteînê re rûne, tevgerek ji proteînên heywan û nebatan e. Asta asîmîlasyona proteîna ji xwarinê girêdayî li ser eslê wê û bi şêwaza dermankirina germê ve girêdayî ye.

Bi vî rengî, nêzî 80% ji tevne berhema proteîna heywanan û% 60 jî proteîna nebatê ji hêla laş ve vedigirin. Hilberên hilberên bi eslê heywanan ji proteînikê pirtirkêmtirîna mîqdara yekîneya hilberê xwedî dike. Wekî din, berhevoka hilberên "heywan" hemî amino acîd pêk tîne, û hilberên nebatê di vê derbarê de hindik têne hesibandin.

Rêzên xwarina bingehîn ên ji bo baştirkirina proteînê:

• Rêbazek nermî ya çêkirina xwarinê - paqij kirin, hilweşandin, stewing. Pêdivî ye ku rijandin qedexe be.
• Tête pêşniyar kirin ku bêtir masî û kulikan bixwin. Heke hûn bi rastî goşt dixwazin, goşt hilbijêrin.
• Pêdivî ye ku broth ji parêzê bêne derxistin, ew nebat û zirardar bin. Di rewşên giran de, hûn dikarin xwarina yekem bi karanîna "brotha duyemîn" amade bikin.

Taybetmendiyên proteîna proteîn ji bo mezinbûna masûlkan

Athletên ku bi rengek girseyî girseyî girseyî bistînin divê li gorî hemî pêşniyarên jor bicîh bibin. Piraniya parêza wan divê proteînên bi eslê heywanî ne. Pêdivî ye ku ew bi hevra digel hilberên proteîn ên nebatî de bêne xwarin, ku ji wan soyan pêşekek taybetî ye.

Her weha pêdivî ye ku meriv bi bijîşkek şêwirmendî bike û bifikire ku hûn vexwarinên proteîn ên taybetî bikar bînin, sedî sedê bîhnbûna proteînê ji% 97-98% e. Pispor dê bixwe kesek vexwarinê hilbijêrin, dosage rastê hesab bikin. Ev ê ji nûvekirina proteîn a xweşik û kêrhatî ya perwerdehiya hêzê be.

Denaturation

Denaturation proteîn ji her guherînek di çalakiya wê ya biyolojîk û / an taybetmendiyên fizîkî-kîmyewî de têkildar bi têkçûna avahiya quaternary, terciar an navîn (referans) (binihêrin beşê "Struktura proteînê"). Wekî qaîdeyek, proteînan di bin wan mercan de (germ, pH, hwd.) Ku ew di laş de tevdigerin normal in. Guhertinek berbiçav di van şertan de dibe sedema denaturasyonê proteîn. Bi cewherê jêkirina denatkirinê ve, ji mekanîzmî (bihêzkirina hişk an şilkirinê), fîzîkî (germbûn, sarbûn, tîrêjkirin, sonication) û kîmyewî (acîd û alkalis, surfactants, urea) denaturation veqetandî ye.

Denaturation proteîn dikare bi tevahî an parçeyî, veneguheztin an veneguheztin be. Di doza herî navdar a denaturasyonê ya proteîna neherandî de di jiyana rojane de amadekirina hêkek mirîşkê ye, dema ku, di bin bandora germahiya bilind de, proteîna zelal a xweser a ovalbumin bêhêz be, bêhnteng û maqûl be. Denaturation di hin rewşan de vekişîn e, wekî di doza rehberkirina proteînan de-çareserkirî di nav avê de bi karanîna salona amonium (rêbaza salixkirina), û ev rêbaz wekî rêyek ji bo paqijkirina wan tê bikar anîn.

Molekulên proteînê polîmerên linear in ku ji mayînên α-L-amino acîd (yên ku monomer in) ne, û di heman demê de mayînên amino acid ên guhartî û pêkhatên ji xwezayê ne-amîno acîdkirî jî dikarin di nav koma proteînan de bin. Di wêjeya zanistî de, kurteneyên yek-an sê-tîp ji bo amino acîd têne vegotin. Tevî ku li ber çavê yekem dibe ku xuya dibe ku karanîna "tenê" 20 celebên amino acîdan di piraniya proteînan de pirrengiya strukturên proteînê sînordar dike, di rastiyê de, vebijarkên hanê zor nikare bêne berbiçav kirin: ji bo zincîreyek ji 5 amino acîdên mayî, ew ji berê zêdetir ji 3 mîlyon e, û zincîrek ji 100 amino acid mayîn e. (proteînek piçûktir) dikare di zêdetirî 10,130 vîrûsa de temsîl bibe. Proteinsên ji 2 heta bi dehan deh mayînên amino acid di dirêjahî de pir caran têne gotin peptîd, bi polmerîzasyona hûrtir re - kevir, her çend ev dabeşkirin pir arzan e.

Gava proteîn wekî encama têkiliya koma α-karboksîl (-COOH) ya yek amîno bi koma α-amîno re pêk tê (-NH₂) ya amînoyek din, girêdanên peptide pêk tên. Di dawiya proteînê de N- û C-termîn tête binavkirin, li gora kîjan komên paşîn ê amino acîdê termînal serbest e: -NH₂ an jî -COOH, bi rêzdarî. Di proteîna proteînê ya li ser ribosome de, yekem (N-termînal) tepişta amînoyî bi gelemperî rehetiya methionine ye, û mayînên paşê bi C-termîneya berê ve girêdayî ye.

Taybetmendiyên proteîna proteîn, parêzvan

Yên ku dixwazin giraniya xwe winda bikin divê hilberên proteîn ên heywanan û nebatan bixwe. Girîng e ku meriv niyeta wan ji hev cuda bike, ji ber ku dem ji bo asîmîlasyona wan cûda ye. Pêdivî ye ku hilberên goştê rûnê têne avêtin, potatîk werin şuştin, ji mertalan bi naveroka proteînek navîn tercîh kirin.

Neçin zulm û "rûnin" li ser parêzek proteîn. Ew ji her kesî re nabe, ji ber ku bêkêmasî ya karbohîdartan dê bibe sedema kêmbûna kapasîteya kar û enerjiyê. Tê payîn ku di sibehê de xwarinên ku tê de karbohîdartan hene - ev ê enerjiyê bide rojê, di nîvro de, proteîna kêm-proteîn bixwin. Ji bo kêmbûna enerjiyê di êvarê de, dê beden dest bi şewitandina laşê laş bikin, di heman demê de, ev pêvajo dê ji bo tenduristiya laşê ewle be.

Jê bawer bin ku xwarinên proteîn ên rast û rast ên amade di parêza we de pêk bînin. Ji bo laş, proteîn materyalê avahiya bingehîn e! Bi hev re bi perwerdehiya bi rêkûpêk, ew ê ji we re bibe alîkar ku hûn laşek bedenek xweşik a bedew ava bikin!

Proteins pêkhatên kîmyewî yên herî girîng e, bêyî ku çalakiya laşî ya laş dê mumkun nabe. Proteins ji enzymes, hucreyên organan, tansiyonê pêk tê. Ew ji metabol, veguhastinê û gelek pêvajoyên din ên ku di laşê mirovan de diqewimin, berpirsiyar in. Proteîn nekarin "li rezervan" kom bikin, ji ber vê yekê divê ew bi rêkûpêk were şûnda kirin. Ew ji bo mirovên ku beşdarî werzîşê dibin xwedî girîngîyek taybetî ne, ji ber ku proteînan têne rêz kirin.

Asta Rêxistinê

K. Lindstrom-Lang pêşniyaz kir ku 4 astên rêxistina strukturî ya proteînan ji hev cuda bikin: strukturên seretayî, navîn, tîcarî û quaternary. Her çend ev dabeşkirin hinekî kevntir be jî, lêbelê wê bênavber didomin. Struktura bingehîn (rêzika mayîn a amînoyên acid) a polypeptide bi hêla strukturên wê û kodê genetîkî ve tête destnîşankirin, û strukturên fermanên bilindtir di dema paldanka proteîn de têne avakirin. Her çend binesaziya berbiçav a proteînê jî bi tevahî ji hêla sekinîna wê ya amino acîd ve tête destnîşankirin, ew pir maqûl e û dibe ku ji şertên derveyî ve girêdayî be, ji ber vê yekê bêtir rast e ku meriv li ser tevhevkirina proteîneyê ya bijarte an jî bi enerjiyê bijartir biaxive.

Struktura seretayî

Binesaziya bingehîn rêziknameyê ya mayînên amino acid in zincîra polypeptide ye. Struktura bingehîn a proteînek bi gelemperî ji bo mayînên amino acîd bi karanîna sê an sê tîpan têne diyar kirin.

Taybetmendiyên girîng ên avahiya bingehîn motîfên muhafezekar in - berhevokên domdar ên mayîyên amînoyî yên ku fonksiyonek diyarkirî dikin û di gelek proteînan de têne dîtin. Motîfên muhafezekar di dema geşedana cûreyan de têne parastin; pir caran gengaz e ku ew fonksiyonê proteînek naskirî ji wan re texmîn bike. Asta homolojî (hevûdu) ya sekinandinên amînoyî yên proteînên organîzmayên cihêreng dikare were bikar anîn da ku bi texmîna dûrbûna derxistinê ya di navbera baca ku van organîzmayan ve girêdayî ye.

Struktura bingehîn a proteînek dikare bi metodên sekinandina proteînê an bi avahiya bingehîn a mRNA ve bi karanîna sifreya kodên genetîkî ve were destnîşankirin.

Struktura duyemîn

Struktura duyem rêziknameya herêmî ya dabeşek zincîra polypeptide ya ku bi girêdanên hîdrojenê ve hatî stabîl kirin e.Ya jêrîn celebên herî gelemperî yên avahiya proteîna navîn ne:

• α-helîkopan dorpêçên dendikî li dora axa dirêj a molekulê ne. Yek guhêzbar 3,6 amino acid mayî ye, pîvaza helixê 0.54 nm (0.15 nm li ser yek amino acîdê dimîne). Spiral ji hêla girêdanên hîdrojenê ve di navbera komên peptide H û O de tête ast kirin, ji 4 hêmanan veqetandî ye. Her çend α-helix dikare bibe çepgir an jî bi çepikan be jî, çepgirên rastgir di proteînan de serdest dibin. Spiral bi têkiliyên elektrostatîk ên glutamic acid, lysine, arginine ve têne hilweşandin. Nêzîkî hevûdu, mayînên asparagine, serine, thononine û leucine bi stêrîkî dikarin di avakirina helixê de mudaxeleyî bikin, mayînên proline dibin sedema ziraviya zincîre de û her weha α-helîkopteran hilweşînin,
• β-pelên (tepikên palandî) çend zincîreyên polypeptide yên zigzag in, ku di wan de girêdanên hîdrojenê di navbera asîdên amînoyî yên berbiçav de (0.34 nm per amino acîd mayîn) di avahiya bingehîn an zincîrên proteîn ên cûda de (ji bilî ku bi hev ve nêzî hev têne veqetandin) pêk tê. di α-helixê de bin). Van zincîran bi gelemperî ji hêla N-end ve têne rêvekirin (berevajîkirina antiparallel) an di yek rêçê de (paralel β-strukturê). Di heman demê de hebûna maşînek β-tevlihev ku ji avahiyên β-ya paralel û antiparallel pêk tê jî mimkun e. Ji bo avakirina β-βzaran, hûrikên piçûk yên komên alîgirên amînoyî girîng in, bi gelemperî glycine û alanîn dibin,
• π-helix
• 3₁₀giyayên
• parçeyên bêbandor.

Struktura sêalî

Struktura sêyemîn strukturên hûrgelan ên zincîra polypeptide ye. Strukturalî, ew ji hêmanên navînek navînek sekinandî ya ku ji hêla cûrbecûr têkilî ve tête standin kirin ku navbeynkariya hîdrofobî rolek girîng dileyzin. Astengkirina avahiya sêalî jî ev e:

• girêdanên kovalent (di navbera du nîskên cisteyine de - pira disulfide),
• پیوندên ionîk di navbera komên alîgirên bermayî yên mîkrobê de,
• girêdanên hîdrojenê
• têkiliyên hîdrofobîk. Gava têkiliya bi molekulên ava derdorê re, molekulê proteînê tê çikilandin da ku komên aliyê ne polar ên amînoksîdan ji çareseriya avî werin veqetandin, komên aliyê hîdrofîlîk ên polar li ser rûyê molekulê xuya dibin.

Lêkolînên li ser prensîbên proteînkirina proteînan destnîşan kir ku ew hêsan e ku meriv di astek din a asta navîneya navîn û avahiya hêjayî ya atomî de - cûreyek paldankê (arşîv, motîfê avahîsaziyê) deverek din destnîşan bike. Motîfkirina sêwirandinê ji hêla araneya hevbeş ya hêmanên bingeha navîn (α-helicks û β-strands) di nav proteîna proteînê de têne destnîşankirin - globulek tevlihev a ku dikare bixwe bixwe hebe an jî bibe beşek ji proteînek mezin ligel domên din. Ji bo nimûne, yek ji motîfên taybetmendiyê yên struktura proteînan bifikirin. Proteîna globulîkî ya ku di hêjmarê de li rastê hatî xuyang kirin, triose phosphatisomerase, xwediyê motîfek paldankê ye, ku jêderka α / β digire: 8 bergên paralel β, di nav cilûbergek din de, ji 8 α-helices pêk tê, di nav cilûreyek β de cilindeyek β vedigire. Ev motîf di nav 10% proteînan de tê dîtin.

Tê zanîn ku motîfên stilî pir muhafezekar in û di proteînan de têne dîtin ku ne têkiliyên fonksiyonel û ne jî pêşkeftî ne. Nasnameya motîfên xêzkirinê bingehê kategorîkbûna laşî an raqî ya proteînan (wekî CATH an SCOP) digire.

Ji bo diyarkirina struktura hêjayî ya proteîn, metodên analîzkirina dabeşkirina x-ray, rezberiya magnetîkî ya nukleer û hin celebên mîkroskopî têne bikar anîn.

Struktura quaternary

Struktura quaternary (an subunit, domain) rêkûpêk hevbeş ya çend zincîreyên polypeptide di kompleksa proteînek yekane de ye.Molekulên proteîn ên ku proteîn bi strukturek quaternary pêk tê li ser ribosomes cuda ava dibin û tenê piştî bidawîbûna çêkirina hevzêde ew avahiyek supramolekular a hevbeş ava dikin. Proteînek quaternary dikare hem zincîra polypeptide ya nasîn û cûda cûda bike. Stabilizbûna strukturên Quaternary di heman navberê de heman danûstandinan di stasyona Tertiyê de heye. Kompleksên proteîna supramolecular dikare bi dehan molekul pêk were.

Klasîkirina li gorî celebê avahiyê

Proteins li gorî celebê gelemperî dikarin li sê koman dabeş bibin:

1. Proteînên Fibrillar - polîmer damezirînin, strûka wan bi gelemperî pir rêkûpêk e û bi piranî bi navbeynkariya di navbera zincîreyên cûda de piştgirî tê. Ew mîkrofîlas, mikrotubules, fibrils pêktînin, û piştgiriya strukturên hucre û tansiyonan dikin. Proteînên Fibrillar keratin û collagen pêktên.
2. Proteînên globulandî li avê ne, forma gelemperî ya molekulê bêtir an kêmtir spherîkî ye.
3. Proteînayên melzemeyê - xwedan domînoyê ye ku di nav şaneya hucreyê de digihîje, lê beşên wan ji mizgeftê derdikevin nav jîngehê navberî û citoplazmaya hucreyê. Proteînorên membranê wekî receptor tevdigerin, ango, ew nîşanan derbas dikin, û di heman demê de veguheztina transmembrane ya madeyên cuda jî peyda dikin. Veguheztinên proteînan taybetî ne, her yek ji wan tenê molekulên hin an celebek nîşanek di nav pêsîrê de derbas dike.

Proteînên hêsan û tevlihev

Wekî din zincîrên peptide, gelek proteînan jî komên ne-amîno asîd vedihewîne, û ji hêla vê krîterê ve proteîn li du komên mezin têne veqetandin - proteînên hêsan û kompleks (proteîdîd). Proteînên hêsan tenê ji zincîrên polypeptide pêk tê, proteînên kompleks di nav komên ne-amîno asîd, an protetîkî de jî hene. Bi cewherê kîmyewî ve girêdayî komên protetîkî ve, polên jêrîn di nav proteînên kompleks de têne cûdakirin:

Glycoproteins ku xwedan mayîndeyên karbohydrate yên bi kovalently ve girêdayî ne wekî grûpek protetîkî, glycoproteinsên ku di nav wan de mîkopolysaccharide jî hene, di bin kategoriya proteoglycans de pêk tê. Komên hîdroksilî yên serine an threonine bi gelemperî di avakirina girêdanek bi rehberên karbohydrat re têkildar in. Piraniya proteînên jînekirî, bi taybetî immunoglobulîn, glycoproteins in. Di proteoglycansê de, perçê karbohydrate ye

95% ji girseya mêjî ya molekulê proteînê, ew hêmana bingehîn a mîtroya navberî ne,

2. Girîngiya biyolojîk a ji nû ve birina organîzmayan. Rêbazên nûkirinê.

1. Rûniştin û giringiya wê.

Riprodh - hilberîna organîzmayên mîna, ku peyda dike

hebûna cûreyên ji bo gelek hezar salan re dibe sedema zêdebûnek

hejmara mirovên cureyan, domdariya jiyanê. Asexual, cinsî û

belavbûna vejenî ya organîzmayan.

2. Rizgarkirina aseksual awayê herî kevnar e. Di

yek organîzmayek tevlî cinsê ye, dema ku pir caran beşdarî cinsî dibe

du kesane. Li nebatan, vexwendina aseksuelî bi karanîna spor - yek

hucreyên pispor. Propagirandin ji sporeyên alerjî, moss, hespan,

talan, fern. Rash of spores ji nebatan, germbûn û pêşkeftina wan

wan di rêgezên favorît de organîzmayên xwerû yên nû. Mirin hejmareke pir mezin

nakokî ketin nav mercên neçê. Probhtîmala kêmbûna kêm

organîzmayên nû ji sporên ji ber ku di wan de kêm xwarinên kîmyewî hene û

fêkiyan ew bi piranî ji hawîrdorê digire.

3. Pirjimara nebatî - belavkirina nebatan bi

karanîna organên vezîvê: fîşekên hewayî an zemîn, parçeyên root.

pel, tuber, bulbs. Beşdarî di belavbûna vejenî ya yek organîzmê de

an perçên wan. Têkiliya keçikê bi dayikê re, wekî ku ew dike

pêşveçûna laşê dayikê berdewam dike. Karbidestek mezin û

belavbûna biyolojîk di xwezayê de, wekî organîzmaya alîkar

ji pişka zikê zûtir çêbû. Nimûneyên Vejînî

çandinî: bi karanîna rhizomes - lily of the Valley, mint, genim, and etc., rooting

şaxên nizm bi axê re têkildar dibin (dirizandin) - currant, gûzên çolê, giyayê

- strawberry, bulbs - tulip, daffodil, crocus. Bikaranîna vejenî

çandiniya dema ku nebatên zêde tê çandin.

bulbs - pîvaz û çîçek, dirûvandin - currant û bizinan, root

zirav - çirçik, tirşik, dar, pelçandin - darên fêkî.

4. Rizgarkirina cinsî. Theêwaza nûvekirina cinsî ye

di avakirina hucreyên germ (gametes) de, pêkvejîna hucreya mîrî ya mê

(sperm) û jin (hêk) - fêkkirin û pêşveçûna nû

organîzmek keça ji hêkek fêkî. Spas ji fertilîzasyonê

organîzmaya alîkariyek bi komek kromozomên cihêreng, ku tê vê wateyê bêtir

taybetmendiyên mîras ên cûda, di encamê de ku ew derkeve holê

bêtir bi cihûyan re adaptekirin. Hebûna hilberîna zayendî ya li

alerjî, moss, ferns, gymnosperms û angiosperms. Tevlihevî

pêvajoya cinsî ya di nebatan de dema derxistina wan, xuyangiya tevlihev a

di nebatên tov de form dike.

5. Pirbûna tov bi alîkariya tov re dibe,

taybetmendiya gymnosperms û angiosperms (angiosperms) e

belavbûna vegotîkî jî berbiçav e). Pêla pêngavan

belavkirina tov: pîvandin - veguhastina polayê li stigma ya pisikê, wê

germbûn, derketina ji aliyê dabeşkirina du sperm, pêşkeftina wan di

ovule, dûv re yekbûna yek sperm bi hêk re, û ya din jî bi

nukleera duyemîn (di angiosperms de). Afirandin ji tovê ovule -

embryo bi hilberek vexwarinê, û ji dîwarên ovary - fetus. Seed -

Koka giyayê nû, di nav şert û mercên çêtir de, ew hiltîne û cara yekemîne

fêkiyan ji hêla tîrêjên goştê ve tête, û gavê gûzên wê tête

dest bi av û kêmkirina av ji axê dikin, û pelan - dioksîdê karbonê

gazê ji hewayê di tîrêja rojê de. Jiyana serbixwe ya nebatek nû.

Biophysics Protein

Taybetmendiyên fîzîkî yên proteîn a di hucreyê de, di girtina membrana avê û mîqdara makromolekuleyan de (eng.) gelek tevlihev. Hîpoteza proteînek wekî "pergala kristal-felcê" ya birrandî - "kristal a aperiodîk" - bi analîziya drav-x-ray-ê (heya çareseriya 1 angstrom), dendika pakkirinê ya bilind, hevkarî ya pêvajoya denaturasyon û rastiyên din piştgirî dike.

Di berhema hîpotezek din de, taybetmendiyên proteîn ên mîna şekir ên laş di pêvajoyên tevgerên intraglobuler (modela hopandina sînorkirî an belavbûna domdar) de ji hêla ezmûnên li ser belavkirina neutron ve, spektrografiya Mössbauer ve têne derxistin.

Rêbaza gerdûnî: synthesiya ribosomal

Proteins ji hêla organîzmayên zindî ve ji amino acîdên li ser bingeha agahdariya kodkirî di genan de têne çêkirin. Her proteîn ji navgîniya amînoyên amînoyî yên bêhempa pêk tê, ku ji hêla jenosîdê nukleotide ve giyayê kodkirina proteînê ve tête diyar kirin. Koda genetîkî rêbazek ji bo wergerandina DNA ya nucleotide ya DNA (bi riya RNA) ve di nav rêzika amîno-acîd a zincîrek polypeptide de ye. Vê kodê lihevhatina beşên trinucleotide yên RNA, bi navê kodon, û hin amînoyên ku di proteînê de têne diyar kirin diyar dike: AUG nucleotide AUG, mînakî, ji methionine re têkildar e. Ji ber ku DNA ji çar celeb nucleotides pêk tê, hêjmara kodên mimkunî 64 e, û ji ber ku 20 amîno asîd di proteînan de têne bikar anîn, gelek amîno asîd ji hêla bêtir kodek têne destnîşankirin. Sê sê kodên nîgaşî ne: ew wekî nîşaneyên rawestanê ji bo hevsengiya zincîra polypeptide re xizmet dikin û wekî kodên bidawîbûnê têne binavkirin, an jî kodikên rawestandinê têne gotin.

Proteînên kodkirina genê yekem di nav rêza nucleotide ya peyamnêra RNA (mRNA) de ji hêla enzimên RNA polymerase ve têne şandin. Di piranîya piraneyan de, proteînên zindî yên organîzmayên li ser ribosomes têne çêkirin - makîneyên mîkrîkî yên multicomponent ku di nav hucreyên sîtoplazmayê de hene. Pêvajoya çêkirina zincîrek polypeptide ji hêla ribosome ve li ser mîtrokek mRNA-ê tête wergerandin.

Pêdivîbûna proteîna ribosomal di prokaryotes û eukaryotes de bi bingehîn e, lê di hin hûrguliyan de diguhere. Bi vî rengî, mRNA ya prokaryotî dikare bi ribosomes nav rêzika amino acid a proteînan rasterast piştî veguhastinê an jî berî ku bi temamkirina wê ve tê xwendin. Di eukaryotes de, pêşnivîsa bingehîn divê pêşî li seranserê guherînan biçe û bikeve nav cîtoplazmayê (li cîhê ribosome), berî ku werger dikare dest pê bike. Rêjeya proteîna proteînê di prokaryotan de zêde ye û dikare bigihîje 20 amîno asîd di yekemîn.

Hîn berî destpêka wergerandinê, enzîmên aminoacyl-tRNA synthetase bi taybetî amîno asîd ve girêdidin navbeynê veguhastina RNA (tRNA). Herêmek tRNA, ku wekî antîkodon tête navandin, dikare bi hevokî bi kodek mRNA re têkildar bike, bi vî rengî ewlehiya tevlêbûna amino acid a ku bi tRNA ve girêdayî di zincîra polypeptide de li gorî kodê genetîkî hatî girêdan e.

Di qonaxa destpêkê ya wergerînê de, destpêkirin, kodê destpêker (bi gelemperî methionine) ji hêla nifûsa piçûk a ribosome ve tête nas kirin, ku tête methionine tinoNA aminoacylated bi karanîna faktorên proteîn ên destpêkirinê ve girêdayî ye. Piştî naskirina kodiya destpêkê, bingehek mezin beşdarê piçûka ribosome ya piçûktir dibe, û qonaxa duyemîn a wergerandinê, dirêjkirina, dest pê dike. Di her pêngava ribosome ya ji 5'- heta 3'-dawiya mRNA de, yek kodek bi avakirina girêdanek hîdrojenê di navbera wê û RNA veguhestina jêzêde ku ew tê de tête xwendin, ku tê de, jêderka amino acîdê ya têkildar ve girêdayî ye, tê xwendin. Avakirina girêdana peptide di navbera mayîna amîno ya paşîn a mezinbûna peptide û amino acîdê de ku bi tRNA ve girêdayî ye ji hêla RNA ya ribosomal (rRNA) ve tête katalîzekirin, ku navenda rîpozomê transfera peptidyl veguherîne. Ev navend di astek nerm de ji bo derbasbûna reaksiyonê de atomên azotîn û karbonê cih digire. Qonaxa sêyemîn û paşîn ya wergerandinê, qedandin, pêk tê dema ku ribosome digihîje kodika rawestanê, piştî ku faktorên qedandina proteînê têkiliya di navbera tRNA ya paşîn û zincîra polypeptide de hîdrolîz dike, pêsîra wê rawestîne. Di ribosomes de, proteîn her gav ji N- heta C-termînal têne hevber kirin.

Sinteza Neribosomal

Di nav fungên kêmtir û hin bakteriyan de, rêbazek jêzêdeyî (ne-ribosomal, an multienzyme) biosinzimê ya peptîdan, bi gelemperî strukturên piçûktir û bêxem, tê zanîn.Kêmasiya van peptîdan, bi gelemperî metabolîzma duyemîn, ji hêla kompleksek proteîn a bi giraniya molekulê, synthase ya NRS ve, bêyî ku bi rasterast beşdarî rîbozomê tê, tê kirin. NRS synthase bi gelemperî ji gelek deveran an proteînên takekesî pêk tê ku amino acîdan hilbijêrin, girêdanek peptidî damezirînin û peptidek sintîzebûyî berdidin. Bi hev re, ev serdest bi modulê çêdikin. Her modul bi tevlêbûna yek amînoyî di nav peptidê synthesized de peyda dike. Synthaza NRS bi vî rengî dikare ji yek an çend modulan pêk were. Car carinan, van kompleksan xwedan domainek heye ku dikare L-amino acîdên isomerizing (forma normal) bikeve nav D-formek.

Syntêmbûna kîmyewî

Proteînên kurt dikarin bi bikaranîna kîmyewî bi karanîna cûrbecûr organîzmayên organîk, ji bo nimûne, girêdana kîmyayî. Bi gelemperî, piyaseya kîmyewî ya peptide di serî de ji C-end heya N-dawiya çêdibe, wekî ku li dijî ribosomes biyolojîk li dijî. Awayê çêkirina kîmyewî peptidên immunogenic kurt (epîtopên) hilberînin, ku dûv re di nav heywanan de têne xistin da ku ji bo wergirtina anodîdên taybetî an hybridoma bistînin. Wekî din, ev rêbaz jî tête bikar anîn ku merivên hin enzymên fînanser bistînin. Pêkanîna kîmyewî destûr dide danasîna amîdên amînoyî yên ku di proteînên kevneşopî de peyda nebin, mînakî, ewên ku xwedan etîketên fluoreshenceyê ne ku bi zincîra alîyên xwe ve girêdayî ne. Rêbazên kîmyewî yên ji bo hevberdana proteînan gelek sînor hene: ew bi dirêjahiya proteînê ji zêdetirî 300 amino acîd maye bêserûber in, proteînên ku bi hev re têne çêkirin bi arizî dibe ku xwedan strukturek sêalî ya neheq be û kêmbûna taybetmendiyên guhertina post-wergerandinê (jêrîn binêrin).

Guhertina paş-wergerandinê

Piştî ku werger temam e, piraniya proteînan di guhartinên kîmyewî de yên bi navê guhartinên post-wergerandinê re derbas dibin. Zêdetirî du sed celeb celebên guhartinên piştî wergerandinê yên proteînan têne zanîn.

Guherandinên post-wergerandinê dikare şaneya şaneyên proteînan di hucreyê de, çalakiya wan enzîmatîk û têkilî bi proteînên din re biguncîne. Di hin rewşan de, guherînên post-wergerandinê qonaxek mecbûrî ya pîvandina proteînê ne, wekî din ew bi fonksiyonê neçalak e. Mînakî, bi pîvandina însulînê û hin hormonên din re, proteînolîzasyona sînorkirî ya zincîra polypeptidê pêdivî ye, û bi pîvandina proteînên mizgefta plazma re, glycosilasyona pêdivî ye.

Guherandinên piştî wergerandinê dikare hem belav û hem jî rind be, heya yên bêhempa. Nimûneyek guhastina gerdûnî ubiquitination (girêdana zincîrekê ya gelek molekulên proteîna kurt a ubiquitin bi proteînek e) ye, ku wekî nîşanek ji bo zelalkirina vê proteînê ji hêla proteasome ve vedigere. Guhertinek din a hevpar glycosylation e - ew tê texmîn kirin ku nîvê proteînan mirovan glycosylated dikin. Guhertinên rind di nav tyrosination / detirozination û polyglycylation of tubulin de hene.

Yek û heman proteîn dikare gelek guhartinan bikeve. Ji ber vê yekê, histones (proteînên ku di eukaryotesê de beşek ji kromatîn in) di bin şert û mercên cûda de dikarin ji 150 guhertinên cûda re derbas bibin.

Guhertinên post-wergerandinê li ser hev têne dabeşkirin:

• Guherandinên berbiçav ên sereke,
  • zelalkirina nîgarê N-termînal methionine,
  • proteolîzasyona sînordar - rakirina parçeyek proteînek ku dikare ji perdeyan pêk were (dabeşkirina rêzikên îşaretê) an, di hin rewşan de, li navîn mêjiyê (pîvandina însulînê),
  • vebûna komên cûrbecûr yên kîmyewî ji komên amino û karboksîlî azad kirin (N-acylation, myristoylation, etc.),
• guherînên zincîra alîgirên amino acîd,
  • zêdekirin an dabeşkirina komên kîmyewî yên piçûk (glycosylation, fosphorylation, etc.),
  • zêdekirina lîpîdan û hîdrokarbonan,
  • guherîna mayînde amino acîdê standard li ne-standard (pêkanîna citrulline),
  • damezrandina pûkên disulfide di navbera mayinên cisteine,
• zêdebûna proteînên piçûk (sumoylation û ubiquitination).

Veguhestin û raxistina hundurîn

Proteînên ku di cîtoplazma hucreyek eukaryotî de hatine çêkirin, divê bi organîzmayên hucreyên cûda re werin veguheztin: nucleus, mitochondria, reticulum endoplasmic (EPR), amûrên Golgi, lysosomes, û hwd., Û hin proteîn divê pêdiviya navîn ekstraseluler têkevin. Ji bo ku bikevin nav beşek hucreyê de, proteînan pêdivî ye ku labelek taybetî hebe. Di pir rewşan de, labelek wusa beşek e ku ji proteîneya amîno asîdê proteînê ye (serekê peptide, an nîşana sekna proteînê), lê di hin rewşan de, oligosaccharides ku bi proteîn ve girêdayî ye, labelê ye.

Veguheztina proteînan di EPR de tête çêkirin ji ber ku ew hempêzkirin têne kirin, ji ber ku ribosomes bi proteîna yekpare re ji bo EPR re "rûnin" li ser proteînên taybetî yên li ser membrana xwe ya derveyî têne çêkirin. Ji EPR-ê ve di deriyê Golgi de, û ji wir jî bigihîje lîsosomes û mizgefta derveyî an navînî ya jînekuştî, proteîn bi navgîniya veguhastina vezikuler re têkevin. Proteinsên ku nîşana lokalîzasyona nukleer e bi navgîniya porên nukleerê ve diçin nav nucleus. Di mitochondria û kloroplastan de, proteînên ku xwedan rêzikên îşaretê yên têkildar dikevin nav poresên wergera taybetî yên proteîn bi tevlêbûna chaterones.

Berdestkirina struktur û hilweşandinê

Rêzgirtina avahiya rastîn a hûnerî ya proteînan ji bo tevgera normal ya wan girîng e. Tavilê şaş a proteînên ku rê li berhevkirina wan vedigirin dibe ku ji hêla mutasyon, oxidation, şertên stresê, an guherînên gerdûnî yên di fiziyolojiya hucreyê de bibe sedema. Tevnehevkirina proteînan nîşanek taybetmendiya pîrbûnê ye. Tête bawer kirin ku paldanka proteîna nexap sedema an acizbûna nexweşîyên wekî fibrosisê cistîk, nexweşîya akumulasyona lysosomal e. û her weha nexweşiyên neurodegenerative (Alzheimer, Huntington û Parkinson's).

Di pêvajoya hilweşandina hucreyê de çar mekanîzmayên bingehîn hatine çêkirin ku ji bo berevpêşbirina proteînekirinê. Du yekem - veavakirina dubare (dubarekirin) bi alîkariya chaperones û paqijkirina bi proteases - hem li bakterî û hem di organîzmayên bilind de tê dîtin. Otofagî û kombûna proteînên nepakkirî yên pelandî di organelên ne-mizgefta taybetî de taybetmendiya eukaryotes in.

Kêmbûna proteînan ji bo sererastkirina avahiya sê-rastîn a rastîn piştî denaturation destûr da ku em hîpotek bikin ku hemî agahdariya di derheqê struktura dawîn a proteînê de di nav xwezaya amînoyên wê de heye. Heya nuha, teoriya ku tevnehevbûna stabîl a proteîneyê xwedan enerjiya azad a hindik e, li gel pêkenînên din ên vê polypeptide yên mumkin e.

Di hucreyan de komek proteînan heye ku fonksiyona wan ew e ku birêkûpêkkirina rastîn a proteînên din piştî hevpişandina wan li ser ribosome bigirin, ji bo sererastkirina struktura proteînan piştî zirarê wan, û her weha afirandin û veqetîna kompleksên proteîn. Van proteînan jê re chaperones tê gotin. Hucreya gelek chaperonên di hucreyê de bi zêdebûna berbiçav a germahiya hawîrdorê ve zêde dibe, lewra ew ji koma Hsp re girêdayî ne (proteînên şokê yên Englishngilîzî - proteînên şokê yên germ). Girîngiya fonksiyonê ya normal a chaperones-ê ji bo fonksiyonê laş dikare bi mînaka α-crystalin chaperone, ku ew beşek ji lensên çavê mirov e, were xuyang kirin. Mutations di vê proteînê de dibe sedema şilamkirina lensan ji ber kombûna proteînan û, wek encam, ji ber kataraktan.

Heke avahiya sêyemîn a proteînan neyê sererast kirin, ew bi hucreyê têne hilweşandin. Enzûmanên ku proteînan dejener dikin proteases têne gotin.Li cîhê êrîşa molekulê substrate, enzîmên proteolîtîk di endopeptidaz û exopeptidaziyan de dabeş dibin:

• Endopeptidaza, an proteînîzas, girêdanên peptide di zincîra peptîdê de çêdikin. Ew rêzikên peptide yên kurt ên substrates nas dikin û girêdan û bi taybetî bi taybetî hîdrolîzê dikin navbera têkiliyên hin amino acid.
• Exopeptidases peptîdên hîdrolîze yên ji dawiya zincîreyan: aminopeptidases ji N-termînalê, carboxypeptidases ji C-termînalê. Di paşiya paşîn de, dipeptidases tenê dipeptidan hilweşînin.

Li gorî mekanîzma katalîzasyonê, Yekîtiya Navneteweyî ji bo Biyolojiyê û Biyolojiya Molekulayî çend kategoriyên proteasesê nas dike, di nav de proteînên serine, proteasesên aspartic, proteasesên cisteine, û metalloproteases.

Celebek taybetî ya protease proteasome ye, proteasease multisubunitek mezin a ku di nucleus û cytoplasmê ya eukaryotes, arkea û çend bakteriyan de heye.

Ji bo ku proteîna hedef ji hêla proteasome ve were hilweşandin, divê ew ji hêla girêdana proteînek ubiquitin a piçûktir bi wê ve were nîşankirin. Reaksiyona zêde ya ubiquitin ji hêla enzymes ubiquitin ligases ve têne katalîzekirin. Zêdekirina yekemîn ya molekulê ubiquitin a proteînê wekî îşaretek ji ligages re ji bo zêdekirina molekulên ubiquitin re xizmet dike. Wekî encamek, zincîrek polubiquitin bi proteîn ve girêdayî ye, ku bi proteasome ve girêdayî ye û têkçûna proteîneya armanc peyda dike. Bi gelemperî, ev pergal wekî hilweşandina proteîn a girêdayî ubiquitin-ê tête navandin. Rûniştina 80-90% ê proteînên intellellular bi tevlîbûna proteasome pêk tê.

Ragihandina proteînê di peroxîzomê de ji bo gelek pêvajoyên hucreyî, di nav de hucreya hucre, rêzikkirina derbirîna genê, û bersivê ji stresê oxidative girîng e.

Autophagy pêvajoya hilweşîna biomolekulên demdirêj e, bi taybetî di proteînan de, û her weha organelên di lizosomes de (di nav kemikan de) an de vacuoles (di xwê) de heye. Autophagy bi çalakiya vitelî ya hucreyek normal re hevaltî dike, lê tunebûna rûnê giştan, hebûna organelên zirar ên di cîtoplazmayê û, dawiyê, hebûna proteînên hêjayî parvekirî û tevheviyên wan ên di cîtoplazmeyê de dikare wekî stimulasyonên ji bo baştirkirina pêvajoyên autophagy li hucreyan bibe.

Sê celeb autofagî têne ciyawaz kirin: xweseriya mîkrotofagî, makroautophagy, û chaperone-girêdayî.

Di dema microautophagy de, macromolecules û perçeyên mestikên hucreyê ji hêla lysosome ve têne girtin. Bi vî rengî, hucre dikare proteînan bi nebûna enerjiyê an jî materyalek avahiyê (mînakî, di dema birçîbûnê de) vexwerin. Lê pêvajoyên microautophagy di bin şertên normal de derbas dibin û bi gelemperî cûdaxwaz in. Carinan organoîd di dema microautophagy de jî têne xwar kirin, ji bo nimûne, microautophagy of peroxisomes û microautophagy parçeyî ya nukleên ku di nav de hucreyê zindî dimînin de tê gotin.

Di makroautophagy de, beşek ji cîtoplazma (bi gelemperî her organoîd heye) li dorpêçek mîkrokî ya ku dişoxilokek reticulum ya endoplazmîkî de ye, dorpêçkirî ye. Wekî encamek, ev malper ji du cîtoplazmayê yên mayî veqetandî ye. Organellên dualî yên bi vî rengî autophagosomes têne gotin. Autophagosomes bi lysosomes re têkildar dibe, autophagolysosomes pêk tîne, di nav wan de organelles û naveroka mayî ya autophagosomes digirin. Bi guman, makroautophagy jî ne-bijartî ye, her çend bi piranî tête xuyakirin ku bi alîkariya wê hucre dikare organoîdên ku bi "kevneşopî" derketine (mitochondria, ribosomes, hwd.) Derxînin holê.

Cûreyek sêyemîn ya xweseriyê girêdayî chaperone ye. Di vê rêbazê de, veguhastina rasterast a proteînên denatured ên parçekirî yên ji cîtoplazmayê bi navgîniya lîzosome bi mizgefta wê ve diherike, li wir tê de vedigire. Ev celebek autophagy, ku tenê di mammals de tête diyar kirin, ji hêla stresê ve tête.

JUNQ û IPOD

Di bin stresê de, dema ku hucreyek eukaryotî nikaribe bi qirkirina hejmarek mezin a proteînên denatured re têkildar be, ew dikarin ji du celeb organelên demkî re bêne şandin - JUNQ û IPOD (Englishngilîzî) Russian. .

JUNQ (Eng. JUxta Dabeşîna kontrola kalîteyê ya Nuclear) bi alîyê derveyî ya mîkrobata nukleerê ve têkildar e û proteînên ubiquitelled heye ku dikarin bi lez veguhezînin nav cîtoplazmayê, û her weha chaperones û proteasomes. Fonksiyona armancê JUNQ ev e ku nûve bike û / an dejenerasyonê proteînan bike.

IPOD (Depoya Protein Insoluble English - cîhê depokirina proteînên neolubû) li nêzî vacuole ya navendî ye û di nav proteînên amyloid-pêkhatî de tevgerek bêsînor heye. Berhevkirina van proteînan di IPOD-ê de dikare pêşî li danûstendina wan bi strukturên hucreyî yên normal bigire, ji ber vê yekê, tê bawer kirin ku ev tevnegirtinê xwedan fonksiyonek parastinê heye.

Fonksiyonên proteînan di laş de

Mîna makromolekulên biyolojîk ên din (polysaccharides, lîpîd û acîdên nukleîk), proteîn jî pêkhatên bingehîn ên hemû organîzmayên zindî ne û di jiyana hucreyê de rolek girîng dileyzin. Proteins pêvajoyên metabolê dike. Ew beşek ji avahiyên intracellular in - organelles û cytoskeleton, li hundurê derveyî hucreyê sekinîn, li ku derê ew dikarin wekî îşaretek ku di navbera hucreyan de tê veguheztin tevbigerin, beşdarî hîdrolîzasyona xwarinê û avakirina dermanê navbelwer de bibin.

Dabeşkirina proteînan li gorî fonksiyonên wan bi rengek xwerû ye, ji ber ku heman proteîn dikare gelek fonksiyonan bike. Nimûneyek pirrzimanî ya pirfunksiyonê ya lysyl tRNA synthetase e, enzîmek ji çîna aminoacyl tRNA synthetases e, ku ne tenê mêjûya lysine bi tRNA-yê ve girêdide, lê di heman demê de transkrîpta gelek genê jî dide. Proteins ji ber çalakiya xwe enzymatic gelek fonksiyonan dikin. Ji ber vê yekê, enzîm proteîneya motora myosin, proteînên birêkûpêk ên proteîna kînase, proteîna veguhestina sodium-potassium adenosine triphosphatase, etc.

Fonksiyona katalîtîk

Fonksiyona herî herî naskirî ya proteînan di laş de katalîzasyona reaksiyonên cûda yên kîmyewî ye. Enzîm proteînên ku xwedan taybetmendiyên katalîtîk in, ango, her enzîm yek an jî bêtir reaksiyonên wekhev katal dikin. Enzymes parçekirina molekulên kompleks (katabolîzm) û hevrêziya wan (anabolîzmê), tevlî reklama DNA û nûvekirin û çêkirina hevrikiya RNA ya matriksî dikin. Ji hêla 2013-an ve, bêtir ji 5,000 enzyûm hatine diyar kirin. Lezkirina reaksiyonê wekî encama katalîzasyona enzymatîk dikare geş be: reaksîyona ku ji hêla enzyme orotidine-5'-fosfate decarboxylase ve hatî katalîzekirin, ji bo nimûne, 10 17 carî zûtir ji ya ne-katalîzasyonê derdikeve (nîv-jiyana decarboxylasyonê ya asotîk aotîk 78 mîlyon sal in enzyme ne û enzyme 18) Molekulên ku bi enzîmê re têkildar in û wekî encama reaksiyonê diguhezin, jê re dibêjin substrate.

Her çend enzîm bi gelemperî ji sedhezaran amino acid mayîn pêk tê, tenê pişkek piçûk ji wan re têkilî bi substrate re, û tewra hêj piçûktir jî - bi qasî 3-4 amînoyên amînoyî, ku pir caran di avahiya bingehîn de ji hevûdu dûr de dimînin - rasterast di katalîzasyonê de ne. Beşa mêjûya enzîmê ya ku peydakirina girêdana substrate û katalîzasyonê peyda dike tê gotin navenda çalak.

Di 1992-an de, Yekîtiya Navneteweyî ya Biyolojî û Biyolojiya Molekulû guhertoya dawîn a navnîgariya hiyerarşîk a enzîmên li ser bingeha celebê reaksiyonên ku ji hêla wan ve hatine cûrbecûr kirin pêşniyar kir. Li gorî vê navnivisandinê, navên enzîmê her gav divê bidawîbin -bingeh û ji navnîşên reaksiyonên katalîzal û substratên wan vedigire. Li her enzîmê kodekek xwerû tête danîn ji hêla wî ve hêsan e ku meriv pozê xwe di hiyerarşiya enzîmê de were destnîşankirin.Li gorî şêwaza reaksiyonên katalîzal, hemî enziman li 6 polan têne dabeş kirin:

• CF 1: oxidoreductases ku reaksiyonên redox-ê katal dikin,
• CF 2: Veguheztinên ku katalîzatorê veguhestina komên kîmyewî ji yek molekulê substrate li yekî din,
• CF 3: Hydrolases katalîzasyona hîdrolîzasyonê ya girêdanên kîmyewî,
• CF 4: Lyases katalîzasyona têkçûna girêdanên kîmyewî bêyî hîdrolîzasyonê bi avakirina girêdana dubare di yek ji hilberan de,
• CF 5: Isomerases ku guherînên strukturor an jî geometrîkî li şaneya molekulê substrate dikin,
• CF 6: Ligasên ku avakirina girêdana kîmyewî ya di navbera jêrzemînê de ji ber hîdrolîzkirina girêdana diposfate ATP an trifosfate mîna hev katalîzasyonê dikin.

Fonksiyona avahiyê

Proteînên strukturî yên cîtoskeleton, wekî celebek armature, hucreyên şekir û gelek organoîdan pêk tîne û di guhertina şaneya şaneyan de beşdar in. Piraniya proteînên strukturalî felq in: moninerên actin û tubulin, ji bo nimûne, proteînên globular, soluble ne, lê piştî polîmerîzasyonê ew hûrên dirêj çêdikin ku ji cîtoskeleton pêk tê, ku destûrê dide hucreyê çêbike. Collagen û elastin pêkhateyên bingehîn ên madeya navbeynkarîn a tûndê nahîner in (mînakî, kartilage), û por, nîsk, çûkên çûkan û hin guleyan ji proteîngehek din a strukturînek keratin pêk tê.

Fonksiyona parastinê

Gelek celeb fonksiyonên parastinê yên proteînan hene:

1. Parastina laşî. Parastina fîzîkî ya laş ji hêla kolagjenê ve tê peyda kirin, proteînek ku bingeha bingehîn a hûnerê navberî ya tîmên pêvek (di nav de hestî, kartilage, tendon û çermên kûr ên çerm (dermis)), keratin peyda dike, ku bingeha şekirên hişk, por, felq, hirç û derûnên din ên epidermis pêk tîne. Bi gelemperî, proteînan wekî proteînên ku bi fonksiyona strukturîkî têne hesibandin. Nimûneyên proteînên vê komê fibrinogen û trombin in ku di koagulasyona xwînê de cih digirin.
2. Parastina kîmyewî. Zêdekirina toksînan bi molekulên proteîn re dikare detoxasyona wan peyda bike. Rolek taybetî di detoxification li mirovan de tê lîstin bi enzymên kezebê ku poşan dabeş dikin an wan di nav formek solûde de vediguhezînin, ku ev yek di çewisandina wan ya zûde ji laş de dibe alîkar.
3. Parastina nemiriyê. Proteinsên ku xwînê û laşên laşên din çêbikin di bersiva parastinê ya laş de hem zirarê û hem jî êrişa pathogenan pêk tê. Proteinsên pergala temamker û antîpîdyayên (immunoglobulîn) proteînên ji koma duyemîn re girêdayî ne, ew bakterî, vîrus an proteînên biyanî zerarê dikin. Anodîseyên ku perçek pergala pergala nermîner a adaptasyonê ne, bi maddeyên biyanî yên laş re têkildar dibin, antîgir dibin, û bi vî rengî wan bêbandor dikin, serî li cihên hilweşandinê dide. Antîbûsîpên dikarin di navbêna mellahulê de were sekinandin an jî di nav mûmanên pispor ên B-lemfocytes de ku jê re dibêjin plasmocytes têne veqetandin, bisekinin.

Fonksiyona birêkûpêk

Pir pêvajoyên di hundurê hucreyê de ji hêla molekulên proteîn ve têne rêve kirin, ku ne ne çavkaniyek enerjiyê ne, ne jî materyalek damezrandina hucreyê ye. Van proteînan pêşveçûna hucreyê di hucreya hucreyê de, transkriptin, wergerandin, tevlihevkirinê, çalakiya proteînên din, û gelek pêvajoyên din rêve dike. Proteins fonksiyona regulatorê pêk tîne an jî ji ber çalakiya enzymatic (mînakî, proteîn kinases), an jî ji ber girêdana taybetî ya bi molekulên din re. Bi vî rengî, faktorên transkriptinê, proteînên çalakker û proteînên repressor, dikarin zirarê li transaksiyonên genan bi girêdana bi seknên xwe yên birêkûpêk ve girêbidînin. Di asta wergerê de, xwendina pir mRNA-ê di heman demê de bi zêdebûna faktorên proteîn ve jî tête rêvebirin.

Rola herî girîng di rêziknameya pêvajoyên intracellular de ji hêla proteînên kînaz û proteîna fosfatazê ve têne lîstin - enzîmên ku çalakiya proteînên din çalak dikin an ji hev veqetandina wan an jî perçebûna komên fosfate vedihewînin.

Fonksiyonê nîşanê

Fonksiyonê nîşana proteînan hebûna proteînan e ku wekî hêmanên nîşangirtinê xizmet dike, ji bo veguheztina nîşanan di navbera hucre, tansiyon, organ û organîzmayan de. Bi gelemperî, fonksiyonê nîşanê bi yekdestdar re hevbeş e, ji ber ku gelek proteînên birêkûpêkkirinê yên intracellular jî nîşanan derbas dikin.

Fonksiyona nîşankirinê ji hêla proteînên hormonî, cytokines, faktorên mezinbûnê, etc.

Hormones bi xwînê têne kirin. Piraniya hormonên heywanan proteîn an peptîd in. Girêdana hormonê bi receptora wê re nîşanek e ku bersiva hucreyek têdikoşe. Hormon hûrguliya materyalên di xwînê û hucreyan de, mezinbûn, nûvekirin û pêvajoyên din rêve dibe. Mînakek proteînên wusa însulîn e, ku hûrguliya glukozê di xwînê de vedigire.

Hucre bi hevûdu re têkilî dikin û bi karanîna proteînên nîşangirî yên ku bi navgîniya navgîniya intellellular ve têne veguhestin. Proteînan wusa, ji bo nimûne, cytokines û faktorên mezinbûnê pêk tê.

Cytokines molekulên nîşana peptide ne. Ew danûstandinên di navbera hucreyan de diparêzin, zayîna wan diyar dikin, teşxîr dikin an mezinbûna mezinbûnê, cûdabûnê, çalakiya fonksiyonel û apoptoza digirin, hevahengiya pergalên bêpergal, endokrîn û nervê peyda dikin. Nimûneyek ji cytokines faktora nekroza kanserê ye, ku nîşanên zerfî di nav hucreyên laş de radigihîne.

Fonksiyonê hilweşandinê (bisekine)

Proteînbûnên weha digotin proteînên bi vî rengî, ku wekî çavkaniya enerjî û madeyê di tovên nebatan de digire (mînaka globulinsên 7S û 11S) û hêkên heywanan. Hejmarek proteînên din di laş de wekî çavkaniya amino acîdan têne bikar anîn, ku bixwe ev pêşgirên madeyên biyolojîk aktîv in ku pêvajoyên metabolîk rregull dikin.

Fonksiyona receptor

Receptorên proteînê dikarin hem di citoplazmayê de cih bibin û hem jî di navbêna hucreyê de bibin yek. Beşek mêjiyê mêtîngeran îşaretek werdigire, ku bi piranî ji aliyê kîmyewî ve tête peywirdarkirin, û di hin rewşan de - sivik, stresê mekanîkî (mînakî, dirêjkirina) û hîskên din. Dema ku îşaretek li ber beşek taybetî ya molekulê - proteîna receptor - vediguheze guhartinên wê yên konformîkî. Wekî encamek, tevlihevbûna parçeyek din a mêjiyê, ku signalanek berbi hêmanên hucrey ên din vedigere, diguhere. Gelek mekanîzmayên veguhestina nîşanê hene. Hin receptor reaksiyonek kîmyewî ya katalîzasyonê dike, hinên din wekî kanalên ionê, yên ku li ser çalakiya îşaretê vebûn an nêzîk dibin, xizmet dikin, li aliyê din hinên taybetî bi molekulên navbirî intracellular re girêdidin. Li ser receptorên mizgeftê, beşa mêjiyê ku girêdide bi molekulaya sinorê re li ser hucreya hucreyê ye, û qada ku îşaretê vedigire di hundurê de ye.

Fonksiyona motor (motor)

Kategoriyek tevayî ya proteînên motorê tevgerên laşî peyda dike, mînakî tevnegirtina masûlkan, di nav de locomotion (myosin), tevgera hucreyan di nav laş de (mînakî, tevgera leukocytes amoeboid), tevgera cilia û flagella, û her weha veguhestina hundirîn a çalak û rêwerbî (kinesin, dynein). . Dyneins û kinesins bi veguhestina mîkroban re bi mîkrotubulan bikar tînin û hîdrolîzasyona ATP-ê wekî çavkaniyek enerjiyê bikar tînin. Dyneins bi veguheztina molekul û organelên ji perçeyên jêrîn ên hucre ve digihîje centrosome, kinesins - di berevajî de. Dyneins di heman demê de berpirsiyarê tevgera cilia û flagella eukaryotes jî hene. Guhertoyên citoplazmîkî yên myosin dikare di nav veguhestina mêjû û organoîdan de bi navgîniya mîkrofîlan ve beşdar bibin.

Proteins di metabolîzmê de

Bi piranî mîkrojen û nebatan dikarin 20 amino asîdên standard, û her weha amînoyên zêde (ne-standard), wekî citrulline, hev bikin.Lê heke amino acîdên li jîngehê hebin, tewra mîkrojenîzma bi veguhestina amîno asîd di hucreyan de enerjiyê diparêzin û riyên biosintetîkî yên xwe venaşêrin.

Amînoyên ku nikarin ji hêla heywanan ve bêne sandin, wekî bingeh têne gotin. Enzimên sereke yên di rêçikên biyosintetîkî de, mînakî aspartate kinase, ku yekemîn gava avakirina lysine, methionine û threonine ji aspartate katalîzasyonê dike, di heywanan de neçar in.

Heywan bi piranî ji proteînên ku di xwarinê de têne dîtin amîno digirin. Proteîn di dema vesazkirinê de hilweş dibe, ku bi gelemperî bi denaturasyonê proteînê dest pê dike û bi navkirina wê di jîngeheke acidîk de û hîdrolîzekirina wê bi karanîna enzimên ku jê re dibêjin protease. Hinek amino acîdên ku wekî derziyê têne wergirtin ji bo hevsengkirina proteînên laş têne bikar anîn, dema ku mayîn di dema glukoneogenesisê de glukozê têne veguherandin an jî di gerdûna Krebs de têne bikar anîn. Bikaranîna proteîn wekî çavkaniyek enerjiyê bi taybetî di şertên zûbûnê de girîng e, dema ku proteînên bedenê, bi taybetî masûlkeyan, wekî çavkaniyek vejenê xizmet dikin. Amino acîd di vexwarinê laş de di heman demê de çavkaniyek girîng a nitrogen e.

Ji bo şeklê proteîna mirov standardên yekbûyî tune. Mîkroflora mîzê ya mezin zincîra amînoyên ku di amadekirina normên proteînê de têne hesibandin tine dike.

Rêbazên xwendinê

Struktura û fonksiyonên proteînan li ser herdu amadekariyên paqijkirî têne xwendin in vitroû di hawîrdora xwezayî de di organîzmek zindî de, in vivo. Xebatên proteînên pak ên di bin şertên kontrolkirî de ji bo diyarkirina fonksiyonên wan kêrhatî ne: taybetmendiyên kînetîk ê çalakiya katalîtîk ên enzîmê, têkildariya têkildarî ji bo cûrbecûr cûrbecûr, û hwd. in vivo di hucreyan de an jî bi tevahî sazûmanan agahdariya din li ser cîhê ku ew tevdigerin û çalakiya wan çawa tê rêvebirin peyda dikin.

Jineolojiya molekul û selewî

Rêbazên biyolojiyê yên molekulare û hucreyî bi gelemperî ji bo xwendina hevrêz û herêmbûnê ya proteînan di hucreyek de têne bikar anîn. Methodek xwendina herêmîkirinê bi berfirehî tête bikar anîn, li ser bingeha hevsengiya proteînek chimeric di hucreyek de, ku ji proteîna xwendinê pêk tê, ku bi "raporek" ve girêdayî ye, ji bo nimûne, proteîna fluorescent kesk (GFP). Cihê proteîna wusa di hucreyê de bi karanîna mîkroşek fluorescence ve tê dîtin. Wekî din, proteîn dikarin bi karanîna antên ku wan nas dikin, têne xuyang kirin, ku bi xwe re etîketek fluorescent çêdikin. Bi gelemperî, bi proteînê vekolandî, bi gelemperî proteînên wekî organelên wekî endoplazmîk endoplazmîk, amûrên Golgi, lysosomes û vacuoles têne xuyang kirin, ku destûrê dide diyarkirina rastîn ya herêmîbûnê ya proteîna lêkolîn.

Rêbazên Immunohistochemîk bi gelemperî antênî bikar tînin ku bi enzimên ku têne avakirin hilberîna luminescent an rengîn a katalîzasyonê bikar tînin, ku destûrê dide we ku hûn herêmkirin û mêjeya proteîna ku di nav nîgaran de hatine xwendin bihev bikin. Teknîkek pirtirkêmtir a ji bo diyarkirina cîhê proteînan, berhevdana ultracentrifugation ya fraksiyonên hucreyê di hêdî-hûrbûna sucrose an chloride cesium e.

Di paşiya paşîn de, yek ji wan rêbazên klasîk mîkroşopiya immunoelectronic e, ku bi bingehîn bi mîkroskopê immunofluorescence-yê re têkildar e, bi ciyawaziya ku mîkrokek elektronîkî tête bikar anîn. Nimûn ji bo mîkroskopiya elektronan tête amadekirin, û dûv re bi antîpotîzên bi proteînek ku bi materyalê elektron-dend ve têkildar e, bi gelemperî zêr tête kirin.

Bi karanîna mutagenesisê ya malperê-rasterast, lêkolîner dikarin hevalbendiya amino acid a proteînek û, encamê, avahiya wê ya spartayî, cîhê di hucreyê de û rêzikkirina çalakiya wê biguhezînin. Bi karanîna vê rêbazê, bi karanîna tRNAyên guhartî, mirov dikare amino acîdên hunerî jî bikeve nav proteînekê û proteînan bi taybetmendiyên nû ava bike.

Biyolojîk

Ku analîzek were danîn in vitro proteîn divê ji hêmanên hucreyek din were paqij kirin. Ev pêvajoyê bi gelemperî bi hilweşandina hucreyan û wergirtina bi vî rengî ya derxistina hucreyê dest pê dike. Zêdetir, bi rêbazkirina centrifugation û ultracentrifugation, ev ekîb dikare li ser wan were dabeşkirin: Parçeyek ku bi proteînên çareserkirî, fraksiyonek ku tê de lîpîdên mûzeyê û proteînan çêdike, û pişkek ku organelên hucreyî û acîdên nucleic vedigire dike.

Ji hêla salandina dravê ve proteîna proteînê ji bo veqetîna proteînên tevlîhev tê bikar anîn, û di heman demê de hûrbûna proteînan jî dihêle. Analîzasyona sedimentation (centrifugation) dihêle hûn perçeyên tevlîhevkirinê yên proteîn li gorî nirxa domandina sedimentînê ya proteînên kesane, ku di svedbergs (S) de têne pîvandin, bikin. Piştre cûrbecûr kromatografî tête bikar anîn da ku proteîn an proteînan li ser bingeha taybetmendiyên mîna giraniya molekulî, biharî, û têkelî veqetin. Wekî din, proteîn dikarin li gorî bihayê wan bi karanîna electrofocus ve bêne yekal kirin.

Ji bo ku pêvajoya paqijkirina proteînan hêsan bike, endazyariya genetîkî bi gelemperî tête bikar anîn, ku destûrê dide te ku hûn derweyên proteînan ên ku ji bo paqijbûnê rehet in biafirînin bêyî ku bandorê li ser struktur an çalakiya wan bike. "Labelên", ku navgîniya amînoyên piçûktir in, mînakî, zincîreke ji 6 an zêdetir mayînên histidine ne, û li yek dawiya proteînê ve girêdayî ne. Gava ekstraksiyonên hucreyên ku proteîna "nîşangirandî" sinc dike di nav kolonek kromatografîk de derbas dibe ku di nav wan de îkonên nikel hene, histidîn bi nîkel ve tê girêdan û li ser stûyê dimîne, di heman demê de perçeyên mayî yên lysate di nav kolonê de ne derbasbûyî de derbas dibin (kromatografya nîkel-chelate). Gelek labelên din hatine çêkirin ku ji bo lêkolîneran bibin alîkar ku proteînên taybetî ji mixên tevlihev werin veqetandin, bi piranî chromatografiya têkeliyê bikar tînin.

Asta paqijbûna proteîn dikare were destnîşankirin ger giraniya wî ya molekulî û xala isoelectric tê zanîn - bi bikaranîna cûrbecûr gel electroforesis gel - an bi pîvandina çalakiya enzymatic heke proteînek enzyme ye. Spektrometriya girseyî destûrê dide we ku proteîna bijarte bi hêla giraniya wê ya molekulî û girseya dabeşên wê ve were nas kirin.

Proteomics

Bi tevahî proteînên hucreyê re proteome (proteome) tê gotin, xwendina wê - proteînolojî, ku ji hêla vegotinê ve ji hêla genomics ve tête navandin. Rêbazên sereke yên proteînolojî yên ezmûnî ev in:

• Electroforesis 2D, ku destûrê dide veqetandina navbêna proteînên pirçemal,
• spektrometriya girseyî, ku destûrê dide nasîna proteînan ji hêla girseyî ya peptîdên pêkhatî yên wan re bi derûdora mezin,
• mîkroşên proteîn, ku dihêle hûn yekjimareya pirrjimar a proteînan di hucreyê de bi hev re bikin,
• pergala kemînê ya du-hîjîdal , ku destûrê dide te ku sîstematîkî danûstandinên proteîn-proteîn bixwîne.

Tevahî hemî têkiliyên biyolojîk ên girîng ên proteînan di hucreyek de tête navgîn kirin. Lêkolînek sîstematîkî ya struktura proteînan ku hemî cûreyên mimkun ên avahiyên sêyemîn temsîl dikin, jê re dibêjin genomics struktural.

Pêşniyara Structure û Modeling

Pêşbînbuna struktura spatial bi karanîna bernameyên computerdi silico) destûrê dide çêkirina modelên proteînê ku avahiya wan hîn ceribandin nehatiye destnîşankirin. Pêşniyara teşeya strukturê ya herî serketî, ku wekî modelkirina homolog tê zanîn, li ser strukturê "şablonê" yê heyî, di nav rêza amino acid de wek proteînek nermalavê ve girêdayî ye. Rêbazên ji bo pêşbînîkirina strukturên hêjayî yên proteînan li qada pêşveçûnê ya endezyariya genetîkî ya proteînan têne bikar anîn, bi alîkariya wan kîjan strukturên nû yên tîrêjê yên proteînan ji nû ve hatine wergirtin. Karûbarek kompleksek tevlihevtir pêşbînîkirina danûstendinên navmelekulîkî ye, wek şaxkirina molekulê û texmîna têkiliyên proteîn-proteîn.

Têkiliyên birêkûpêk û intermolekuler ên proteînan dikarin bi karanîna mekanîzmaya mêjîkî werin model kirin. , bi taybetî, dînamîkên molekulî û rêbazê Monte Carlo, ku bi gelemperî li ser hesabkirina paralel û belav têne sûd werdigirin (mînakî, projeya Folding @ malê).Kevirkirina qadên proteîn ên piçûk α-helical, wek proteîna villîn an yek ji proteînên HIV, bi serkeftî ve modelî kirin di silico. Bi karanîna metodên hîbrîdî ku dînamîka molekulê ya standard bi mekanîka quantum re têkildar dike, dewletên elektronîkî yên rohopsîn a pêşgîra dîtbar vekolîn.